WWW.DOC.KNIGI-X.RU
БЕСПЛАТНАЯ  ИНТЕРНЕТ  БИБЛИОТЕКА - Различные документы
 

Pages:   || 2 |

«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ И СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ ВОЛГОГРАДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ «УТВЕРЖДАЮ» Проректор по учебно-воспитательной работе ВолГМУ Профессор ...»

-- [ Страница 1 ] --

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ И

СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ

ВОЛГОГРАДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ

УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Проректор по учебно-воспитательной

работе ВолГМУ

Профессор В.Б.Мандриков

« ____ » 2009 г

СБОРНИК ТЕСТОВЫХ ЗАДАНИЙ

для промежуточного контроля знаний теоретического материала дисциплины «Биохимия» по специальности 060105- «Стоматология»

Волгоград 2009

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ТГ - триацилглицерол ХМ – хиломикроны ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности ЛПНП – липопротеины низкой плотности ЛПВП – липопротеины высокой плотности ХС – холестерол ЩУК – щавелевоуксусная кислота ЦТК – цикл трикарбоновых кислот ПДК – пируватдегидрогеназный комплекс НАД – никотинамидадениндинуклеотид ФМН – флавинмононуклеотид ФАД – флавинадениндинуклеотид ПФ – пиридоксальфосфат ТПФ – тиаминпирофосфат ВЖК – высшие жирные кислоты КоА – коэнзим А ОМГ – оксиметилглутарил Нв – гемоглобин ЛПЛ – липопротеинлипаза ФАФС – фосфоаденозинфосфосульфат ЛПЛ – липопротеинлипаза ПОЛ – перекисное окисление липидов ЛДГ – лактатдегидрогеназа КК – креатинкиназа АсАТ – аспартатаминотрансфераза АлАТ – аланинаминотрансфераза аа-тРНК – аминоацил-транспортная РНК ПАГ – полиакриамид ГМГ –КоА – гидроксиметилглутарил КоА Раздел 1. ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКУЮ ХИМИЮ.



1. Аминогруппа встречается в составе:

1. Белков.

2. Нейтральных жиров.

3. Углеводов.

4. Аминокислот.

5. Азотистых оснований.

2. Что является структурным элементом простых белков:

1. Мононуклеотиды.

2. Глюкоза.

3. Аминокислоты.

4. Глицерин.

3. Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по ________.

4. В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью ___________________________.

5. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры):

1. Триптофан. А. Гидрофильный, положительно заряженный

2. Аспарагиновая кислота. Б. Гидрофильный, отрицательно заряженный

3. Цистеин В. Гидрофильный, незаряженный

4. Лейцин Г. Гидрофобный

5. Аргинин.

6. Серин.

6. Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты:

1. Лизин. А. Двигается к аноду.

2. Триптофан. Б. Двигается к катоду.

3. Аспартат. В. Останутся на линии старта.

4. Глутамат.

5. Фенилаланин.

6. Гистидин.

–  –  –

8. Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при рН=7,0

73. К катоду.

74. К аноду.

75. Останется на старте.

–  –  –

10. Секвенированием называется:

1. Определение массы белка.

2. Определение заряда белка.

3. Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи.

4. Определение функции белка.



11. Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на таких свойствах белков как:

1. Различия по величине заряда.

2. Различия по молекулярной массе.

3. По величине заряда и по молекулярной массе.

4. Другие различия.

12. Метод разделения белков гель - фильтрацией основан на таких свойствах белков как:

1. Различия по величине заряда.

2. Различия по молекулярной массе.

3. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

4. Другие различия.

13. Метод разделения белков электрофорезом в полиакриамидном геле основан на таких свойствах белков как:

А. Различия по величине заряда.

Б. Различия по молекулярной массе.

В. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

Г. Другие различия.

14. Метод разделения белков афинной хроматографией основан на таких свойствах белков как:

1. Различия по величине заряда.

2. Различия по молекулярной массе.

3. Различия по величине заряда и по молекулярной массе.

4. Другие различия.

15. В каком из перечисленных процессов применяется диализ?

1. Очистка белков от низкомолекулярных соединений.

2. Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы.

3. Разделение белков по суммарному заряду.

4. Определение молекулярной массы.

16. Белки – высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры, состоящие из аминокислотных остатков, связанными __________ связями.

17. Началом пептида считается _____________ - конец полипептидной цепи, содержащий свободную ______________ группу.

18. Концом пептида считается ________- конец полипептидной цепи, содержащий свободную ____________ группу.

–  –  –

20. Для изучения первичной структуры белка применяется метод:

1. Хроматографии.

2. Рентгеноструктурного анализа.

3. Определение коэффициента поступательного трения.

4. Определение характеристической вязкости.

Раздел 2. БЕЛКИ.

СТРУКТУРА. СВОЙСТВА. ФУНКЦИИ.

1. Какое количество белковых фракций можно выделить в плазме крови методом электрофореза на ацетатцеллюлозе:

1. 3 2. 5 3. 8 4. 10

2. Под первичной структурой белка понимают:

1. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, детерминированную генетически.

2. Количество и состав аминокислот, образующих полипептидную цепь.

3. Содержание заряженных аминокислотных остатков в полипептидной цепи

4. Укладку полипептидной цепи в пространстве, детерминированную генетически.

3. Аминокислота пролин способна участвовать в поддержании следующего вида регулярной вторичной структуры:

1. альфа-спирали

2. бетта-листа.

3. обоих видов

4. ни одного вида

4. Водородными связями стабилизируются следующие уровни структурной организации белковой молекулы:

1. первичная и вторичная

2. третичная и четвертичная

3. вторичная, третичная и четвертичная

4. первичная, вторичная и третичная

5. Образование доменов в молекуле белка происходит на уровне:

1. первичной структуры.

2. вторичной структуры.

3. третичной структуры

4. четвертичной структуры.

2.6. Под денатурацией белка понимают:

1. нарушение растворимости белка

2. нарушение подвижности белка при электрофорезе

3. нарушение гидратной оболочки белка

4. нарушение структуры и функции белка

7. Секвенированием называется:

1. Определение массы белка.

2. Определение заряда белка

3. Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи

4. Определение функции белка.

8. Коллаген является:

1. глобулярным белком

2. фибриллярным белком

3. транспортным белком

4. белком-ферментом

–  –  –

10. Сродство к кислороду:

1. больше у гемоглобина, чем у миоглобина

2. больше у миоглобина, чем у гемоглобина

3. одинаково у миоглобина и гемоглобина

4. отсутствует у миоглобина и гемоглобина

11. Вторичная структура этого белка представлена только альфа-спиралями

1. Миоглобин

2. Гемоглобин.

3. Оба

4. Ни один

–  –  –

13. Укажите белок, содержащий одну полипептидную цепь:

1. Миоглобин

2. Гемоглобин.

3. Оба

4. Ни один

14. Пространственная структура белка, образованная водородными связями между атомами пептидного остова это:

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура.

15. Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот это:

1. Первичная структура

2. Вторичная структура

3. Третичная структура

4. Четвертичная структура.

–  –  –

17. Гемоглобины А и S:

1. относятся к семейству родственных белков

2. относятся к гомологичным белкам

3. являются вариантами одного индивидуального белка

4. имеют идентичную первичную структуру

18. Белки денатурируют в клетке в результате:

1. Разрыва слабых связей, поддерживающих конформацию белка

2. Действия протеолитических ферментов

3. Синтеза белков теплового шока

4. Снижения концентрации лигандов

19. Предпочтительное расположение этих радикалов аминокислот – на поверхности белковой молекулы:

1. Неполярные радикалы аминокислот

2. полярные анионные радикалы аминокислот

3. оба вида радикалов аминокислот

4. ни один вид радикалов аминокислот

20. Взаимодействие функциональных групп этих радикалов формирует вторичную структуру:

1. неполярные радикалы аминокислот

2. полярные анионные радикалы аминокислот

3. оба вида радикалов аминокислот

4. ни один вид радикалов аминокислот не принимает участие в формировании вторичной структуры

21. Предпочтительное расположение этих радикалов аминокислот – внутри белковой молекулы

1. Неполярные радикалы аминокислот

2. полярные анионные радикалы аминокислот

3. оба вида радикалов аминокислот

4. ни один вид радикалов аминокислот

22. Какие из представленных радикалов аминокислот принимают участие в формировании третичной структуры белковой молекулы

1. Неполярные радикалы аминокислот

2. полярные анионные радикалы аминокислот

3. оба вида радикалов аминокислот

4. ни один вид радикалов аминокислот

23. В состав супервторичной структуры «лейциновой застежки-молнии» входят:

1. альфа-спирали

2. бетта-листы.

3. оба вида регулярной вторичной структуры

4. ни один из видов регулярной вторичной структуры

24. В состав супервторичной структуры «бетта-бочонок» входят:

1. альфа-спирали

2. бетта-листы

3. оба вида регулярной вторичной структуры

4. ни один из видов регулярной вторичной структуры

25. В состав константного домена иммуноглобулина входят:

1. альфа-спирали

2. бетта-листы

3. оба вида регулярной вторичной структуры

4. ни один из видов регулярной вторичной структуры Верный ответ: 2

26. Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на:

1. различиях белковых молекул по величине заряда

2. различиях в молекулярной массе

3. различной величине заряда и молекулярной массе

4. другие различия

27. Метод разделения белков гель-фильтрацией основан на:

1. различиях по величине заряда

2. различиях по молекулярной массе

3. различиях по величине заряда и по молекулярной массе

4. другие различия

28. Метод разделения белков электрофорезом в полиакриамидном геле основан на:

1. различиях белков по величине заряда

2. различиях белков по молекулярной массе

3. различиях по величине заряда и по молекулярной массе

4. другие различия

29. Метод разделения белков аффинной хроматографией основан на:

1. различиях по величине заряда

2. различиях по молекулярной массе

3. различиях по величине заряда и по молекулярной массе

4. другие различия

30. Конформация белка это:

1. Число полипептидных цепей в олигомерном белке.

2. Количество альфа-спиралей и бетта-складчатых структур в полипептидной цепи.

3. Пространственное расположение атомов в белковой молекуле.

4. Аминокислотная последовательность в полипептидной цепи.

31. Выберите наиболее правильное определение третичной структуры белка:

1. Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова.

2. Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот.

3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

4. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

32. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка:

1. Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

2. Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.

3. Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.

4. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

33. Что представляет собой центр узнавания белка лигандом ?

1. Совокупность радикалов аминокислот.

2. Фрагмент пептидного остова.

3. Простетическую небелковую группу.

4. Участок белка, комплементарный лиганду.

34. В каком из перечисленных процессов применяется диализ?

1. Очистка белков от низкомолекулярных соединений.

2. Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы.

3. Разделение белков по суммарному заряду.

4. Определение молекулярной массы.

35. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

1. пролин

2. валин

3. серин

4. фенилаланин

36. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании ионных связей:

1. лизин

2. валин

3. серин

4. фенилаланин

37. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании дисульфидных связей:

1. лизин

2. валин

3. серин

4. цистеин

38. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых НЕ могут участвовать в образовании водородных связей:

1. лизин

2. валин

3. серин

4. цистеин

39. Пептидная связь является:

1. одинарной

2. полуторной

3. двойной

4. тройной

40. Дайте наиболее полное определение понятию «комплементарность»:

1. пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей

2. взаимодействие кодона и антикодона

3. взаимодействие белка с лигандом

4. взаимодействие, обусловленное прочными ковалентными связями

41. Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в нейтральной среде при электрофорезе:

1. к аноду

2. к катоду

3. останется на линии старта

42. Определите направление движения трипептида арг-про-глу в нейтральной среде при электрофорезе:

1. к аноду

2. к катоду

3. останется на линии старта

43. Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в кислой среде при электрофорезе:

1 к аноду 2 к катоду 3 останется на линии старта

44. Определите направление движения трипептида арг-про-глу в щелочной среде при электрофорезе:

1 к аноду 2 к катоду 3 останется на линии старта

45. Выберите гемсодержащий белок, обладающий наибольшим сродством к кислороду:

1. гемоглобин А

2. миоглобин

3. гемоглобин F

4. гемоглобин А1с

46. Апопротеин - это:

1. белковая часть сложного белка

2. небелковая часть сложного белка

3. сложный белок

4. углеводный компонент гликопротеина

47. Под термином «изоэлектрическая точка белка» понимают:

1. значение рН, при котором белок наиболее устойчив

2. значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю

3. значение рН, при котором белок движется к катоду

4. значение рН, при котором белок движется к аноду

48. Конформационная лабильность белка - это:

1. изменение конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей

2. изменение конформации за счет разрыва одних и образования других ковалентных связей

3. изменение конформации, сопровождающееся потерей нативных свойств

4. восстановление нативных свойств белка

49. Выберите утверждение, НЕВЕРНО характеризующее активный центр белка:

1. находится в углублении (кармане) белковой молекулы

2. образуется при формировании вторичной структуры

3. обладает способностью комплементарно связываться с лигандом

4. обладает способностью подгоняться под лиганд Раздел 3. ФЕРМЕНТЫ. СТРУКТУРА. СВОЙСТВА. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.

1. Субстратом называется:

1. Вещество, которое образуется в результате химической реакции.

2. Вещество, которое ингибирует фермент.

3. Является белковой частью фермента.

4. Вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента.

2. Что входит в понятие кофермент

1. Белковая часть фермента.

2. Конформация аллостерического центра фермента.

3. Это небелковая часть фермента.

4. Кофермент может быть мономером сложного белка.

3. Дайте понятие продукта ферментативной реакции.

1. Это вещество, которое образуется в процессе ферментативной реакции.

2. Вещество, которое ускоряет протекание химической реакции.

3. Вещество, имеющее низкую dG.

4. Это небелковая часть фермента.

4. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится фермент декарбоксилаза аминокислот

1. Оксидоредуктазы.

2. Изомеразы.

3. Лиазы.

4. Трансферазы.

5. Все указанные функции металлов в ферментативном катализе правильны, КРОМЕ:

1. Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра.

2. Участвуют в связывании фермента с коферментом.

3. Препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса.

4. Стабилизируют третичную и четвертичную структуру фермента

6. Тетрагидрофолиевая кислота участвует в реакциях:

1. Дегидрирования:

2. Трансаминирования.

3. Переноса одноуглеродных фрагментов.

4. Фосфорилирования.

7. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью:

1. Катализируют один тип реакции с несколькими субстратами.

2. Радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать со стереоизомерами ферментов.

3. Соединение субстрата с активным центром фермента протекает только в присутствии кофермента.

4. Способны катализировать единственную реакцию.

8. Все положения, характеризующие особенности ферментативных реакций правильны, кроме:

1. Большие скорости ферментативных реакций.

2. Ферменты способствуют сдвигу равновесия химических реакций.

3. Мягкие условия протекания ферментативной реакции.

4. Высокая специфичность фермента к субстрату.

9. Какие из ниже перечисленных функциональных групп аминокислот обычно не входят в активный центр ферментов

1. Гидроксильная группа серина и треонина.

2. Сульфгидрильная группа цистеина.

3. Карбоксильная группа дикарбоновых аминокислот.

4. Гидрофобные углеводородные радикалы валина, лейцина, изолейцина.

10. Какой из ниже перечисленных коферментов участвуют в реакциях ацилирования?

1. Коэнзим А.

2. Пиридоксальфосфат.

3. Биотин.

4. Флавинмононуклеотид.

11. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится липаза

1. Изомеразы.

2. Трансферазы.

3. Лигазы.

4. Гидролазы.

12. Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:

1. Уменьшают скорость обратной реакции.

2. Изменяют состояние равновесия реакции.

3. Уменьшают энергию активации.

4. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции

13. Какой тип превращения катализируют киназы

1. Перенос групп внутри молекулы.

2. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной.

3. Образование С-О-связей.

4. Разрыв С-О-связей.

14. Какой кофермент участвует в переносе аминогруппы

1. ПФ (пиридоксальфосфат).

2. ФМН (флавинмононуклеотид).

3. КоА (коэнзим А).

4. ТПФ (тиаминпирофосфат).

15. Ферменты в отличие от других белков:

1. Не входят в состав мембран.

2. Представлены изоформами.

3. Избирательно взаимодействуют с веществами.

4. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа.

16. В какой реакции участвует кофермент биотин:

1. Карбоксилирования.

2. Трансаминирования.

3. Дегидрирования.

4. Декарбоксилирования.

17. К какому классу ферментов относится фермент, катализирующий реакцию:

диоксиацетонфосфат фосфоглицериновый альдегид

1. Изомеразы.

2. Лигазы.

3. Гидролазы.

4. Оксидоредуктазы.

18. Все положения, характеризующие активный центр ферментов правильны, кроме:

1. Это участок фермента, который непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе.

2. Между активным центром и субстратом имеется комплементарное соответствие

3. Активный центр составляет небольшую часть молекулы фермента.

4. В активный центр ферментов входят только гидрофобные аминокислоты.

19.Напишите название кофактора, участвующего в реакциях карбоксилирования

20.Рабочее название фермента, катализирующего реакцию

21. Напишите, к какому классу относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции:

22. Напишите рабочее название фермента, катализирующего реакцию Креатин +АТФ Креатинфосфат + АДФ

23. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Все положения правильны,

КРОМЕ:

1. Химическим соответствием активного центра субстрату.

2. Набором определенных функциональных групп в активном центре фермента.

3. Комплементарностью активного центра субстрату.

4. Наличием в активном центре фермента только гидрофобных групп.

24. Фермент лактатдегидрогеназа является:

1. холоферментом

2.относится к классу лиаз

3.содержит в своем составе пиридоксальфостфат

4.отностится к классу оксидоредуктаз

5.обладает абсолютной субстратной специфичностью

25. Белковая часть холофермента называется:

1.апоферментом

2.лигандом

3.кофактором

4.простетической группой

5.апобелком

26. В составе активного центра различают:

1.участок распознавания

2.участок связывания

3.каталитический участок

4.лиганд

5.аллостерический центр

27. Перечислите виды специфичности, характерные для ферментов:

1.Субстратная

2.Абсолютная

3.Каталитическая

4. Групповая

5.Аллостерическая

6.Стереоспецифичноть

7. Избирательная

28. Участок связывания в активном центре фермента обеспечивает:

1.Субстратную специфичноть

2.Абсолютная специфичноть

3.Протекание реакции по одному из возможных путей

4.Взаимодействие с регуляторными молекулами

–  –  –

30. Ферменты класса лиазы:

1. Катализируеют взаимопревращение изомеров

2. Соединение двух молекул, связанное с гидролизом АТФ

3. Окислительно-востановительные реакции

4. Гидролиз связей

5. Перенос групп

6. Разрыв связей С-С, С-О, С-N, C-S

31. К ферментам класса гидролаз относятся:

1. Эстеразы

2.Липазы

3. Нуклеазы

4. Тиолазы

5. Глутатионтрансферазы

–  –  –

33. ФМН в качестве кофермента принимает участие:

1. в реакциях декарбоксилирования

2. в переносе 2 протонов

3. в переносе электронов

4. в переносе одноуглеродных фрагментов

–  –  –

36. Пиридоксальфосфат в качестве кофермента, принимает участие:

1. в реакциях дегидрирования

2. в окислительно-востановительных реакциях

3. в реакциях трасаминирования 4 в переносе протонов

5. в реакциях декарбоксилирования

–  –  –

38. Вещество непептидной природы, принимающее непосредственное участие в ферментативной реакции и входящее в состав активного центра:

1.Аллостеричекий регулятор

2. Кофактор

3. Субстрат

4.Ингибитор

39. Активной группой кофермента ФМН является:

1.N1 и N10 атомы изоаллоксазинового кольца флавина

2. альдегидная группа

3. остатки фосфорной кислоты

4. NH2 группа аденина

–  –  –

А. участвует в реакциях трансаминирования В. участвует в переносе Н+ и 2-х электронов C. участвует в переносе двух Н+ D. образует богатые энергией связи

44. Регулятор ферментативных реакции, в отличии от субстрата:

1. Не подвергается структурным изменениям

2. Не связывается с активным центром фермента

3. Связывается с участком удаленным от активного центра

4. Превращается в продукт реакции

45. Ионы Са2+:

1. Входят в состав активного центра -амилазы и непосредственно участвует в ферментативном катализе

2.участвует в связывании субстрата -амилазы

3. стабилизации третичной структуры -амилазы

4. вместе с ионами Cl- стабилизирует третичную структуру фермента

–  –  –

47. Какое из ниже перечисленных положений соответствует определению понятия Km?

1. Это концентрация фермента, при которой скорость реакции максимальна.

2. Это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax.

3. Это концентрация фермент-субстратного комплекса при Vmax.

4. Km - это величина энергии активации ферментативной реакции.

48. При каком значении Km фермент проявляет наибольшее сродство к субстрату?

1. Km= 1,0х10-2 М

2. Кm= 1,0х10-4 М.

3. Кm = 2,0х10-5 М.

4. Кm = 2,0х10-6 М.

49. В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса:

1. Образуются ковалентные связи между субстратом и ферментом.

2. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

3. Изменяется последовательность аминокислот в апоферменте.

50.Активность ферментов рекомендуется измерять в условиях:

1. При концентрации субстрата меньше Km.

2. При температуре 15 °С.

3. В буфере с оптимальным значением рН.

4. В условиях повышенного давления.

51. Подберите пары:

Вариантов ответов:

1. Параметр кинетики ферментативного катализа

2. Величина, которая достигается при полном насыщении фермента субстратом

3. Чем больше величина, тем меньше сродство к субстрату.

4. Концентрация субстрата, при которой достигается насыщение

–  –  –

52. Изоферменты - это:

1. Различные формы фермента, катализирующие одну реакцию.

2. Имеют одинаковую подвижность в электрическом поле.

3. Это продукты экспрессии одного гена.

4. Ферменты, катализирующие различные реакции.

53. Какие из ниже перечисленных ферментов используют в диагностике инфаркта миокарда.

1. Аспартатаминотрансфераза.

2. Креатинкиназа

3. ЛДГ-4,5.

4. Гистидаза.

54. Качественное и количественное определение активности ферментов наиболее часто проводят по:

1. Нарастанию продуктов реакции.

2. Определению концентрации фермент-субстратного комплекса.

3. Убыли субстрата.

4. Определению Vmax ферментативной реакции.

55. Какие изоформы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) применяются для дифференциальной диагностики инфаркта миокарда?

1. ЛДГ-1.

2. ЛДГ-2.

3. ЛДГ-3.

4. ЛДГ-4,5.

–  –  –

57. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет характер:

1. Параболический.

2. Гиперболический.

3. Линейный.

4. Экспоненциальный.

58. Отклонение от гиперболического характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата наблюдается:

1. При аллостерической природе фермента.

2. При высоких значениях рН.

3. При низких значениях рН.

4. У ферментов — мономерных белков.

–  –  –

61. Термолабильность фермента может понижаться при условии:

1. Высоких концентраций субстрата.

2. Низких концентраций субстрата.

3. Высоких концентраций продукта реакции.

4. Низких концентраций продукта реакции.

62. Какие требования предъявляются к ферментам которые, можно использовать в целях энзимодиагностики. Все утверждения верны, КРОМЕ:

1. Органоспецифичность ферментов.

2. Выход ферментов в кровь при повреждении органов.

3. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме.

4. Высокая активность ферментов в сыворотке крови в норме.

63. Различная скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах обусловлена следующими различиями. Все утверждения правильны, КРОМЕ:

1. Количеством ферментов.

2. Активностью ферментов.

3. Изоферментным составом.

4. Ферментным составом.

–  –  –

А.Катализируют энергетически возможные реакции В.Способны регулировать свою активность путем взаимодействия с другими молекулами С.Характеризуются более низкой скоростью реакции D.Не расходуются в процессе катализа E. Выступают в качестве одного из субстратов реакции F.Обладают высокой специфичностью

67. Аминокислоты, входящие в состав активного центра фермента, обеспечивают:

1.Правильную конформацию молекулы фермента

2.Сближение и ориентацию субстратов

3. Взаимодействие с аллостерическим регулятором

4. Дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата 68.. Скорость ферментативной реакции это:

1.Отношение превращения субстрата к убыли продукта реакции

2.Активность фермента при данных условиях (температура, рН и т.д.)

3. Изменение количества молекул субстрата или продукта за единицу времени

4. Величина энергии активации ферментативной реакции

69. Оптимум рН для работы ферментов - это:

1. Значение рН при котором скорость реакции будет минимальной

2. Значение рН при котором активность фермента будет максимальной

3. Значение рН при котором Кm будет максимальной

4. Значение рН при котором происходит ренативация белковой структуры

–  –  –

71. Какой изофермент креатинкиназы является маркером повреждения сердечной мышцы:

1.КК МВ

2.КК ММ

3.КК ВВ

72. Специфичность действия фермента определяется:

1. Конформацией субстрата

2. Первичной структурой белковой молекулы

3. Структурой активного центра

4. Зависит только от внешних условий Верный ответ: 3

73. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента можно выявить только в условиях:

1. если рН среды 7,4

2. при недостатке субстрата

3. при любых условиях

4. при избытке субстрата

74.Одна единица активности фермента соответствует:

1.Количеству фермента, которое катализирует превращении 1мкМ субстрата за 1 минуту при оптимальных условиях ферментативной реакции

2. Одному каталу

3. Количеству молей фермента вовлеченного в ферментативную реакции

4. Количеству молей продукта реации образующегося при действии 1 моля фермента при оптимальных условиях протекания реакции

75. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента носит:

1. обратнопропорциональный характер

2. прямолинейный характер

3. синусоидальный характер

4. скорость реакции не зависит от концентрации фермента

76. К термостабильным ферментам относят:

1. Креатинкиназу

2. Простатоспецифическую кислую фосфатазу

3. Taq-полимеразу

4. Лизоцим

77. Изменение рН среды влияет на активность ферментов так как:

1. изменение рН приводит к денатурации фермента

2. изменение рН способствует образованию ковалентных сшивок

3. ионизация функциональных групп меняет конформацию белка

78. Выберите и расположите нужные ферменты в порядке увеличения времени достижения их максимальной концентрации в крови при инфаркте миокарда.

1.ЛДГ

2.АСТ

3.амилаза

4.гиалуронидаза

5. КК МВ

–  –  –

81. Активность отдельных фракций изоферментов увеличивается при:

1. увеличения секреции этих белков в кровь

2. повреждении сосудистой стенки

3. увеличения синтеза в тканях

4. повреждения клеток тканей где они в основном синтезируются

82. Активность ММ изоформы креатинкиназы в крови может увеличиваться при:

1. травме и повреждении скелетных мышц

2. повреждение печени

3. панкреатите

4. инсульте

5. инфаркте

83. Определение ВВ изоформы креатинкиназы используют для :

1. Диагностики инсультов

2. Диагностики панкреатита

3. Диагностики гепатита

4. Не имеет диагностического значения

84. Максимальная активность КК МВ наблюдается:

1. через 48 часов после инфаркта

2. через 24 часа после инфаркта

3. через 2-3 дня после инфаркта

4. Инфаркт не приводит к изменению активности КК МВ

85. Ферменты в качестве лекарственных средств используются при

1. их недостаточности

2. обработке гнойных ран

3. лечении инфаркта и инсульта

4. тромбозах и тромбоэмболиях

86. Подберите соответствия:

1. трипсин

2. фибролизин

3. стрептокиназа

4. гиалуронидаза А. Используют для коррекции рубцов В. Используют для лечения лейкозов С. применяют при тромбоэмбалиях D. Применяют для лечения гнойных ран

–  –  –

88. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax – это:

1. Константа Михаэлиса

2. Специфичность

3. Международная единица активность

4. Катал

–  –  –

90. Выберите правильное утверждение для изоферментов:

1. Изоферменты – это формы ферментов отличающиеся друг от друга по специфичности действия

2. Изоферменты это изофункциональные белки

3. Изоферменты можно разделить электрофоретически

4. Изоферменты – это варианты ферментов встречающихся в организме человека

91. В качестве аналитических реагентов используют следующие ферменты:

1. глюкозоксидадаза

2. уреаза

3. амилаза

4. холестеролэстераза

–  –  –

93.Ингибирование фермента с помощью аналога субстрата называется ___

94. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции:

Пепсиноген Пепсин + Пептид.

1. Аллостерическая регуляция.

2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

4. Частичный протеолиз.

95. Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов. Все положения правильны, кроме:

1. Являются ключевыми ферментами метаболических путей.

2. Проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.

3. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры

4. Как правило, являются олигомерными белками.

96. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции:

Гликогенсинтетаза (неактивная) + ? Н3РО4 + гликогенсинтетаза (активная).

1. Аллостерическая регуляция.

2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

4. Частичный протеолиз.

97. Активность аланинаминотрансферазы уменьшается при изменении рН от 7,4 до 5,0.

Представьте последовательность событий, приводящих к уменьшению активности фермента:

1. Изменяется ионизация функциональных групп фермента и субстрата.

2. Нарушается комплементарность активного центра и субстрата

3. Изменяется конформация молекулы фермента.

98. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена в следствие (все положения правильны, КРОМЕ):

1. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра.

2. Конформационных изменений молекулы фермента.

3. Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса.

4. Неспецифического денатурирующего действия ингибитора на молекулу фермента.

99. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции:

Аденилатциклаза (неактивная) (Рецептор+адреналин) аденилатциклаза (активная).

1. Аллостерическая регуляция.

2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

4. Частичный протеолиз.

100. Какое из ниже перечисленных веществ является специфическим ингибитором сульфгидрильных групп в ферментах?

1. Монойодацетат.

2. Диизопропилфторфосфат.

3. Ацетилхолин.

4. Парааминобензойная кислота.

–  –  –

102. С помощью какой реакции наиболее часто происходит регуляция активности ферментов при ковалентной модификации?

1. Метилирование.

2. Фосфорилирование.

3. Ацилирование.

4. Гликозилирование.

103. Назовите фермент, участвующий в ковалентной модификации ферментов путем фосфорилирования.

1. Аминотрансфераза.

2. Метилтрансфераза.

3. Протеинкиназа.

4. Дегидрогеназа.

104. Выберите правильное утверждение:

1. При конкурентном ингибировании ферментов Km не изменяется.

2. При конкурентном ингибировании Km уменьшается.

3. Конкурентное ингибирование обусловлено аллостерической регуляцией.

4. При конкурентном ингибировании Km увеличивается.

105. Конкурентные ингибиторы ферментов используются как лекарственные средства, т.к. они изменяют:

1. Vmax реакции.

2. Km реакции.

3. Как Km, так и Vmax.

4. Ничего из перечисленного выше.

106. Выбрать правильное утверждение:

1. При неконкурентном ингибировании Km уменьшается.

2. При неконкурентном ингибировании ингибитор снижает Vmax.

3. При неконкурентном ингибировании Km увеличивается.

4. Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, имеющими структурное сходство с субстратом и связывающимися с активным центром фермента.

107. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции:

Протеинкиназа (неактивная) Протеинкиназа (активная)

1. Аллостерическая регуляция.

2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования.

3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц.

4. Частичный протеолиз.

108. Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента:

1. Изменяется конформация фермента.

2. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре.

3. Уменьшается скорость ферментативной

4. Нарушается комплементарность активного центра субстрату.

5. Изменяется конформация активного центра. реакции.

109. Выберите возможные причины (2) конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов:

1. Химическая модификация ферментов.

2. Гидролиз пептидных связей.

3. Взаимодействие пространственно удаленных участков ферментов.

4. Кооперативное взаимодействие субъединиц.

110. Кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата у аллостерических ферментов имеет характер:

1. Параболический.

2. Гиперболический.

3. Сигмовидный (S-образный).

4. Линейный.

111. Какой из ниже перечисленных ферментов ингибируется аспирином?

1. Циклооксигеназа.

2. Глутаматдегидрогеназа.

3. Моноаминооксидаза.

4. Каталаза.

–  –  –

113. Выберите неверное утверждение для обратимых ингибиторов:

1.Обратимые конкурентные ингибиторы обратимо связываются с активным центром

2. Обратимые конкурентные ингибиторы являются суицидальными субстратами

3. Обратимые конкурентные ингибиторы препятствуют формированию ферментсубстратного комплекса

4. Обратимые конкурентные ингибиторы являются аналогами субстрата

5. Все ответы верны

114. Малоновая кислота является:

1. Необратимым ингибитором сукцинатдегидрогеназы

2. Суицидальным субстратом для сукцинатдегидрогеназы

3. Аллостерическим активатором сукцинатдегидрогеназы

4. Обратимым ингибитором сукцинатдегидрогеназы

115. Степень ингибирования конкурентными ингибиторами можно снизить:

1. Уменьшением количества субстрата

2. Уменьшением концентрации фермента

3. Увеличением концентрации продукта

4. Увеличением концентрации фермента

5. Увеличением концентрации субстрата

116. Прозерин:

1. Является неконкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы

2. Является структурным аналогом ацетилхолина

3. Используется при лечении мышечных дистрофий

4. Ковалентно связывается с ацетилхолинэстеразой

5. Связывается нековалентно с активным центром фермента

117. Антиметаболиты:

1. подвергаются химической модификации в активном центре фермента

2. под действием фермента образуют функционально неактивный продукт

3. связываются с естественными метаболитами организма и препятствуют их взаимодействию с активным центром

4. являются аллостерическими индукторами

5. являются структурными аналогами метаболитов

–  –  –

A.Не является аналогом субстрата B. Связывается с активным центром C. Его эффект снижается при добавлении субстрата D. Снижает скорость ферментативной реакции F. Образует ковалентные связи с субстратом, и тем самым ингибирует ферментативную реакцию

119. Необратимый ингибитор:

1. нековалентно связывается с активным центром

2. его эффективность не изменяется при добавлении субстрата

3. образует водородные связи в аллостерическом центре

4. прочно (ковалентно) связывается с активным или аллостерическим центром

120. Аспирин:

1. Обратимый ингибитор циклооксигеназы

2. Снижает образование простогландинов

3. Связывается с активным центром

4. Является необратимым ингибитором циклооксигеназы

121. Выберите верное утверждение:

1. Конкурентный ингибитор связывается с аллостерическим центром

2. Конкурентный ингибитор изменяет Vмакс и Км

3. Конкурентный ингибитор увеличивает Км и не влияет на Vмакс

4. Бесконкурентный ингибитор является аналогом субстрата

5. Конкурентный ингибитор взаимодействует с активным центром

122. Выберите правильные утверждения для бесконкурентного ингибитора:

1. Бесконкурентный ингибитор изменяет Км и Vмакс

2. Бесконкурентный ингибитор связывается с субстратом

3. Бесконкурентный ингибитор является аналогом субстрата

4. Бесконкурентный ингибитор связывается с комплексом фермент-субстрат

5. Бесконкурентный ингибитор не влияет на Км и Vмакс

6. Бесконкурентный ингибитор увеличивает Км и не влияет на Vмакс

123. При добавлении субстрата ингибирование фермента конкурентным ингибитором:

1.Не изменяется

2. Увеличивается

3. Уменьшается

124. При добавлении субстрата ингибирование фермента неконкурентным ингибитором:

–  –  –

125. Кальмодулин приобретает сродство к кльмодулин-зависимой киназе гликогенфофорилазы в результате:

1. связывания цАМФ

2. диссоциации на протомеры

3. связывания ионов кальция

4. частичного протеолиза молекулы

5. фосфорилирования

126. Протеинкиназа А активируется:

1. при ассоциации отдельных субьединиц

2. под действием ДАГ

3. в результате присоединения G-белка

4. после диссоциации регуляторной и каталитической субьединицы

127. Инозитол-1,4,5-трифосфат образуется в результате активации:

1. аденилатциклазы

2.протеинкиназы С

3.фосфолипазы С 4 фофодиэстеразы

5.липазы

128. В результате фосфорилирования ферменты:

1. активируются

2. теряют свою активность

3. меняют субстратную специфичность

4.меняют каталитическую специфичность

5. денатурируют

129. Выбирите правильное(ые) утверждения:

1. различают цитозольную и мембранную формы гуанилатциклазы

2. цитозольная форма гуанилатциклазы активируется цГМФ

3. субстратом гуанилатциклазы является ГТФ

4.гуанилатциклаза ингибируется ионами кальция

5. цГМФ активирует протеинкиназу G

130. цАМФ активирует:

1. кальмодулин

2. протинкиназу А

3. протеинкиназу G

4. фосфолипазу C

5.кальцевые каналы

–  –  –

134. В комплексе с ГДФ G-белок:

1. находится в диссоциированом сотоянии

2. ассоциирован с рецептором

3. приобретает сродство к аденилатциклазе

4. активирует протеинкиназу А

135. Аденилатциклаза:

1. катализирует реакцию образования цАМФ

2. фосфорилирует протеинкиназу А

3. ковалентно связана с G-белком

4. катализирует реакцию фосфорилирования G-белка

136. Передача сигнала через G-белок:

1. усиливает сигнал

2. разветвляет сигнал

3. преобразует сигнал

4. ослабляет сигнал

5. изменяет сродство рецептора к гормону

137. Фосфолипаза С:

1. активирует протеинкиназу А

2.катализурует реакцию образования ДАГ и ИФ3

3. активируется под воздейвием цАМФ

4. расщепляет фосфотидилинозитолы

138. Протеинкиназа А:

1. активируется ионнани кальция

2. состоит из регуляторной и каталитической субъединицы

3. является трансмембранным белком

4. активирует аденилатциклазу

139. G-белок:

1. относится к регуляторным белкам

2. диссоциирует при присоединении ГДФ

3.является мономерным белком

4. активируется в результате фосфорилирования

5.связаны с мембраной посредством «якоря»

6.состоит из 3 субъединиц

–  –  –

141. Частичным протеолизом активируются следующие ферменты:

1. протеинкиназа С

2. аденилатциклаза

3. сериновые протеазы системы свертывания крови

4.коллаген

5. трипсин

6.фибрин Раздел 4. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ПУТИ ОБРАЗОВАНИЯ АТФ.

ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА.

1.Укажите фермент дыхательной цепи, катализирующий окисление убихинона:

1. QH2-дегидрогеназа

2. NADH- дегидрогеназа

3. цитохромоксидаза

4. сукцинатдегидрогеназа

2. Укажите фермент дыхательной цепи, в состав которого входит кофермент ФАД:

1. сукцинатдегидрогеназа

2. малатдегидрогеназа

3. цитохромоксидаза

4. QH2-дегидрогеназа

3. Все перечисленные утверждения правильно описывают механизм окислительного фосфорилирования, КРОМЕ:

1. энергия электрохимического градиента используется для синтеза АТФ

2. однонаправленный транспорт протонов в межмембранное пространство создает градиент рН

3. протонофоры разобщают тканевое дыхание и фосфорилирование

4. в процессе функционирования ЦПЭ происходит перенос протонов через внутреннюю мембрану, в матрикс митохондрий

–  –  –

5. Цикл АТФ-АДФ включает:

1. использование энергии связей АТФ для работы

2. использование АТФ для различных видов работы и регенерацию АТФ за счет реакций катаболизма

3. синтез АТФ за счет энергии окисления пищевых веществ

4. субстратное фосфорилирование

6. Метаболизм представляет собой совокупность химических реакций, в результате которых происходит:

1. превращение пищевых веществ в соединения, лишенные видовой специфичности

2. гидролиз макроэргических связей АТФ с выделением тепла

3. использование энергии катаболитических процессов для обеспечения функциональной активности организма

4. выделение конечных продуктов из организма

7. Последовательность реакций в ЦПЭ определяется:

1. прочностью связи апоферментов с коферментами

2. наличием АТФ-синтазы в мембране митохондрий

3. величинами окислительно-восстановительных потенциалов компонентов ЦПЭ

4. строением окисляемого субстрата

8. Подберите к каждому ферменту ЦПЭ соответствующий кофермент:

–  –  –

14. Расположите в правильной последовательности компоненты митохондриальной системы окислительного фосфорилирования:

1. сукцинатубихиноноксидоредуктаза

2. NADH-убихиноноксидоредуктаза

3. цитохром-с-оксидаза

4. убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза

15. Ускорение окислительного фосфорилирования и дыхания при повышении концентрации АДФ называется ____________________

16. Липофильные вещества, способные переносить ионы водорода через мембрану митохондрий, минуя каналы АТФ-синтазы, называют_________________

17. Окисление органических веществ в организме кислородом воздуха с образованием Н2О и СО2, называют_______________

18. Фермент АТФ-синтаза осуществляет:

1. транспорт Н+ в межмембранное пространство

2. транспорт Н+ в матрикс

3. перенос электронов на кофермент NAD+

4. транспорт Н+ на наружную мембрану митохондрий

19. При функционировании, какого комплекса в ЦПЭ могут образовываться АФК:

1. NADH-убихиноноксидоредуктаза

2. убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза

3. цитохром с-окидаза

4. сукцинат-убихиноноксидоредуктаза

–  –  –

21. Коэффициент Р/О показывает:

1. количество молекул АТФ, которое образуется в расчете на одну молекулу кислорода

2. сродство неорганического фосфата к кислороду

3. количество неорганического фосфата, которое переходит в органическую форму в расчете на один атом кислорода

4. отношение концентрации протеина к количеству кислорода

22. Все компоненты ЦПЭ являются белками, кроме:

1. убихинона

2. цитохрома

3. Сукцинатдегидрогеназы

4. NADH- дегидрогеназы

23. Дыхательный контроль- это:

1. ускорение субстратного фосфорилирования и дыхания при повышении концентрации АДФ

2. ускорение окислительного фосфорилирования при повышении концентрации АТФ

3. ускорение окислительного фосфорилирования и дыхания при повышении концентрации АДФ

4. ускорение окислительного фосфорилирования и дыхания при понижении концентрации АДФ

–  –  –

36. Реакции биологического окисления, в процессе которых субстрат отдает соответствующему коферменту атомы водорода катализируются:

1. оксигеназами

2. оксидазами

3. дегидрогеназами

4. оксидоредуктазами

–  –  –

40. АТФ-синтаза – белок:

1. наружной мембраны митохондрии

2. митохондриального матрикса

3. цитоплазмы

4. трансмембранный белок внутренней мембраны митохондрий

–  –  –

43. Универсальным аккумулятором, донором и трансформатором энергии является:

1. 1,3-дифосфоглицериовая кислота

2. пировиноградная кислота

3. аденозинтрифосфорная кислота

4. аденозинмонофосфорная кислота

44. Окислительные процессы в клетках с анаэробным обменом протекают при условии:

1. включения кислорода в субстрат

2. взаимодействий приводящих к образованию диоксипроизводных

3. дегидрирования субстрата

4. наличия гидроксилаз

–  –  –

47. Превращение пирувата в ацетил-КоА катализируют ферменты:

1. пируваткарбоксилаза

2. пируватдекарбоксилаза

3. дигидролипоилдегидрогеназа

4. дигидролипоилизомераза

–  –  –

73. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК: Цитратизоцитрат

74. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

Изоцитратальфа -кетоглутарат

75. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

альфа-кетоглутаратсукцинил-КоА

76. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК Сукцинил-CоАсукцинат

77. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

Сукцинатфумарат

78. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

Фумарат малат

79. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

Малат оксалоацетат

80. Напишите название фермента, катализирующего реакцию ЦТК:

Оксалоацетат + ацетил-КоА цитрат

–  –  –

82. Механизмы регуляции активности пируватдегидрогеназного комплекса:

1. частичный протеолиз

2. ковалентная модификация

3. гликозилирование

4. аллостерическая регуляция

–  –  –

89. Укажите кофермент, входящий в состав фермента дигидролипоилтрансацетилазы:

А. липоевая кислота.

Б. биотин NAD+ В.

Г. FAD Раздел 5. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ

1. Подберите ферменты, расщепляющие связи между мономерами в углеводах при переваривании их в желудочно-кишечном тракте:

1. Глюкозо ( 1-4)-глюкоза А. Сахараза

2. Глюкозо ( 1-2)-фруктоза Б. Лактаза

3. Глюкозо ( 1-6)-глюкоза В. Мальтаза

4. Галактозо ( 1-4)-глюкоза Г. Изомальтаза

5. Глюкозо ( 1-4)-глюкоза Д. Амилаза

6. Глюкозо ( 1-4)-глюкозо ( 1-4) глюкозо ( Е. Ни один из перечисленных ферментов 1-4)....

–  –  –

3. Выберите процессы, происходящие при пищеварении:

1. Расщепление дисахаридов до моносахаридов;

2. Распад моносахаридов до СО2 и Н2О;

3. Расщепление полисахаридов до моносахаридов;

4. Образование продуктов, которые могут всасываться в клетки слизистой кишечника;

5. Распад моносахаридов с образованием лактата.

4. Выберите утверждения, правильно характеризующие распад гликогена в печени и мышцах (подберите пары из двух столбиков:

1. Конечный продукт-глюкоза. А. Характерно для процесса в печени.

2. Конечный продукт поступает в кровь. Б. Характерно для процесса в мышцах.

3. Конечный продукт используется как В. Характерно для процессов в печени источник энергии. и мышцах.

4. Процесс активируется адреналином. Г. Не характерно для этих тканей.

5. Процесс активируется глюкагоном.

–  –  –

9. Транспорт глюкозы из крови в клетки мышечной и жировой ткани происходит:

1. Во время пищеварения;

2. Против градиента концентрации;

3. В зависимости от инсулина;

4. При участии Na+, К+-АТФазы;

5. При участии ГЛЮТ-4.

–  –  –

11. Транспорт глюкозы в клетки слизистой оболочки кишечника происходит:

1. После завершения пищеварения (3-5 часов после приема пищи);

2. Путем активного транспорта, когда ее концентрация в просвете кишечника меньше, чем в клетках;

3. Путем постой диффузии, если ее концентрация в клетках низкая;

4. С участием Na+, К+-АТФазы;

5. С участием белков переносчиков.

12. Выберите вид транспорта для предложенных сахаров:

1. Транспорт из просвета кишечника в клетки А. Фруктоза.

слизистой оболочки не зависит от работы Na+, К+насоса

2. В клетки печени из крови транспортируется при Б. Галактоза участии ГЛЮТ-2 Б. Галактоза

3. Из клеток кишечника во внеклеточную жидкость В. Оба транспортируется путём облегченной диффузии

4. Из просвета кишечника в клетки слизистой Г. Ни один оболочки проходит с помощью вторичного – активного транспорта.

13. Гликогенсинтаза:

1. В качестве субстрата использует уридинфосфоглюкозу;

2. Катализирует необратимую реакцию;

3. Локализована в митохондриях;

4. Катализирует образование -1,6-гликозидных связей;

5. Катализирует образование связей в линейных участках полимера.

14. Гликогенфосфорилаза катализирует:

1. Образование глюкозо-6-фосфата;

2. Расщепление связей в точках ветвления;

3. Образование свободной глюкозы;

4. Образование глюкозо-1- фосфата;

5. Реакцию с участием АТФ.

–  –  –

24.. Выберите положения, правильно характеризующие физиологическое значение анаэробного распада глюкозы:

1. Обеспечивает энергозатраты скелетных мышц в начальный период при выполнении срочной интенсивной работы.

2. Активируется в сердечной мышце при заболеваниях с нарушением кровообращения и явлениями гипоксии.

3. Характерен для метаболизма клеток злокачественных опухолей.

4. Является основным источником энергии для метаболизма эритроцитов.

5. Конечный продукт процесса выводится из организма.

6. Конечный продукт подвергается дальнейшим превращениям.

–  –  –

27.. Выберите утверждения, правильно характеризующие процесс глюконеогенеза:

1. Является одним из источников глюкозы в крови.

2. Регуляторные ферменты катализируют необратимые реакции.

3. Ингибируется при накоплении в клетке АТФ.

4. Протекает главным образом в печени, а также корковом веществе почек и слизистой оболочке кишечника.

5. Обеспечивает глюкозой мозг в тех условиях, когда глюкоза в организм не поступает.

–  –  –

29. Выберите утверждения, правильно характеризующие глюконеогенез из лактата:

1. Активно протекает в мышцах.

2. Протекает главным образом в печени и возвращает лактат в метаболический фонд углеводов.

3. На синтез 1 моль глюкозы тратится 2 моль АТФ.

4. Регуляторные ферменты катализируют необратимые реакции.

5. Скорость регулируется соотношением АТФ/АДФ в клетке.

–  –  –

36..Выберите утверждения, правильно отражающие работу глицерол-3-фосфатного челночного механизма:

А. В цитозоле окисление NADH происходит в процессе превращения дигидроксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат.

Б. Образующийся глицеролфосфат транспортируется к внутренней мембране митохондрий.

В. Глицеролфосфат является донором электронов для FAD-зависимой дегидрогеназы.

Г. Энергия переноса электронов на кислород обеспечивает синтез 2 моль АТФ.

37.. Выберите утверждения, правильно характеризующие оба челночных механизма (глицерол-3-фосфатный, малат-аспартатный):

1. Серия реакций, обеспечивающих перенос восстановительных эквивалентов от NADH в ЦПЭ.

2. Образующийся в цитозоле в ходе окислительно-восстановительной реакции продукт с помощью белков-переносчиков, транспортируется на внутреннюю мембрану митохондрий.

3. Регенерируемый в цитозоле NAD+ повторно участвует в гликолизе.

4. Окисление NADH посредством челночных механизмов обеспечивает образование АТФ в аэробном гликолизе.

38. Превращение пирувата в фосфоенолпируват:

1. Протекает в печени, корковом веществе почек, мышцах.

2. Включает реакцию фосфорилирования.

3. Протекает в две стадии.

4. Необратимый процесс.

5. Требует затраты 1 моль АТФ и 1 моль ГТФ.

–  –  –

40. Превращение глицерина в глюкозу:

1. Включает образование 1,3-бифосфоглицерата.

2. Не требует затрат АТФ.

3. Протекает в корковом веществе почек, жировой ткани.

4. Протекает в корковом веществе почек, печени.

5. Включает образование диоксиацетонфосфата.

–  –  –

43. Глюконеогенез:

1. В процессе участвует фермент, содержащий биотин.

2. В реакциях используется энергия только в форме АТФ.

3. Все реакции протекают в цитозоле.

4. В реакциях участвует молекула СО2, атом углерода которой включается в молекулу глюкозы.

5. Используется энергия гидролиза АТФ и ГТФ.

44. Выберите правильные утверждения:

1. Образующийся в мышцах лактат используется печенью как субстрат глюконеогенеза.

2. Образующийся в эритроцитах лактат участвует в печени и синтезе глюкозы.

3. Равновесие реакции, катализируемой лактатдегидрогеназой, зависит от соотношения NAD+ /NADH.

4. Во время мышечных сокращений равновесие лактатдегидрогеназной реакции смещается в сторону образования лактата.

45. Выберите правильное утверждение:

1. Использование в качестве субстратов глюконеогенеза пирувата и лактата предотвращает повышение концентрации протонов.

2. При дефекте глюкозо-6-фосфатазы в мышцах может наблюдаться лактатацидоз между приемами пищи.

3. Низкая активность пируватдегидрогеназного комплекса может приводить к уменьшению рН.

4. Прохождение глюкозы через мембрану гепатоцитов является стадией, лимитирующей скорость в цикле Кори.

5. Дефект ферментов глюконеогенеза приводит к повышению в крови концентрации пировиноградной кислоты.

46. Какие из перечисленных превращений составляют глюкозо-лактатный цикл (цикл

Кори). Расположите их в порядке протекания в цикле:

1. Лактат образуется в мышцах при анаэробном гликолизе.

2. Лактат поступает из мышц в кровь и окисляется во всех тканях до СО2 и Н2О.

3. Из мышц лактат поступает в кровь, а затем в печень.

4. Образующийся в сокращающейся мышце лактат активно превращается этими клетками в глюкозу.

5. В печени лактат превращается в пируват и включается в глюконеогенез.

6. Продукт глюконеогенеза – глюкоза поступает из печени в кровь и используется мышцами как источник энергии.

–  –  –

48. Выберите утверждения, правильно характеризующие пентозофосфатный цикл превращения глюкозы:

1. Активно протекает в жировой ткани.

2. Включает совместное протекание окислительного пути синтеза пентоз и пути превращения пентоз в гексозы.

3. Промежуточные продукты могут включаться в аэробный и анаэробный гликолиз.

4. Протекают реакции, сопряженные с ЦПЭ.

5. Образуются восстановленные коферменты, водород которых используется для востановленых синтезов.

6. Образуются пентозы, используемые для синтеза нуклеотидов.

–  –  –

51. В эксперименте к клеточному гомогенату печени добавили авидин (яичный белок), который является специфическим ингибитором биотиновых ферментов. Какие из перечисленных превращений будут блокированы?

1. Глюкозапируват.

2. Пируватглюкоза.

3. Оксалоацетатглюкоза.

4. Пируватацетил-КоА.

52. Выберите, какие реакции протекают в пентозофосфатном цикле превращения глюкозы:

1. Дегидрирование.

2. Декарбоксилирование и одновременное дегидрирование.

3. Перенос 2- и 3-углеродных фрагментов с одной молекулы на другую.

4. Карбоксилирование.

5. Образование пентоз из глюкозо-6-фосфата.

6. Взаимопревращение пентоз.

7. Образование глюкозо-6-фосфата из пентоз.

–  –  –

54. Выберите процессы, в которые могут включаться метаболиты пентозофосфатного пути превращения глюкозы:

1. Синтез нуклеотидов.

2. Синтез липидов.

3. Общий путь катаболизма.

–  –  –

56. Укажите активаторы пируваткиназы:

1. Фруктозо-2,6-бифосфат.

2. Ацетил-КоА.

3. Биотин.

4. Фруктозо-6-фосфат.

5. Фруктозо-1,6-бифосфат.

–  –  –

59. В постабсортивном периоде в печени происходит:

1. Повышение содержания глюкозы в клетках.

2.Ускорение гликолитических реакций.

3.Активирование пируватдегидрогеназного комплекса и использование АцетилКоА для синтеза жирных кислот.

4.Синтез гликогена.

5.Переключение метаболизма на распад гликогена и глюконеогенез.

–  –  –

61.. Какие пути использования ацетил-КоА в печени преобладают в период пищеварения:

1. Синтез глюкозы.

2. Синтез жиров.

3. Окисление в цитратном цикле.

4. Синтез жирных кислот.

5. Образование пирувата.

62. Повышение инсулин - глюкагонового индекса приводит к:

1. Диссоциации G-белка.

2. Фосфорилированию БИФ.

3. Активации фосфофруктокиназы.

63. Скорость глюконеогенеза возрастает:

1.В период пищеварения.

2.При нарушении синтеза и секреции инсулина.

3.При дефекте рецептора инсулина.

4.Во время физических упражнений.

5.В постабсортивный период.

–  –  –

65. Выберите события, происходящие в печени под влиянием глюкогона, и расставьте их в порядке протекания:

А. -Протомер G-белка, связанный с ГТФ, активирует протеинкиназу С.

Б. Активирование аденилатциклазы и синтез цАМФ.

В. Активирование фосфодиэстеразы и разрушение цАМФ.

Г. Диссоциация тетрамера протеинкиназы с высвобождением каталитических субъединиц С.

Д. Активирование гликогенфосфорилазы.

Е. Повышение активности гликогенсинтазы.

Ж. Образование глюкозы и выход ее в кровь.

З. Образование глюкозо-6-фосфата.

И. Образование глюкозо-1-фосфата.

66. Какой из ферментов активируется в результате фосфорилирования?

1. Киназа фосфорилазы.

2. Аденилатциклаза.

3. Гликогенсинтаза.

4. цАМФ-зависимая протеинкиназа.

5. Фосфатаза гликогенфосфорилазы.

–  –  –

68. Активатор пируваткиназы:

1. Фруктозо-2,6-бифосфат.

2. Ацетил-КоА.

3. Биотин.

4. Фруктозо-6-фосфат.

5. Фруктозо-1,6-фосфат.

Раздел 6. ОБМЕН ЛИПИДОВ

1.Сравните свойства следующих ферментов, подобрав к каждой цифре букву:

1. Субстрат фермента находится в составе ЛП. А. Панкреатическая липаза.

2. Субстрат фермента находится в виде Б. ЛП-липаза.

эмульсии.

3. Фермент активируется гепарином. В. ТАГ-липаза.

4. Фермент активируется в результате

5. Действия глюкагона на клетки.

6. Продукты реакции- глицерин и ЖК

2. Используя цифровые обозначения перечисленных веществ, расположите их в той последовательности, в которой они образуются при распаде ЖК. Схема должна начинаться с ЖК, поступающей из крови в цитоплазму клетки. Над стрелками укажите названия соответствующих ферментов:

1. -кетоацил-КоА.

2. Ацилкарнитин.

3. ЖК.

4. Еноил-КоА.

5. Ацил (Сп)-КоА..

6. -гидроксиацил-КоА.

7. Ацил-КоА(Сп-2) + ацетил-КоА.

8.

3. Подберите к предложенным ниже схемам реакций -окисления ЖК соответствующие ферменты:

1. АцилКоА+карнитинацилкарнитин+НS-КоА. А. Ацил-КоА–дегидрогеназа.

2. Ацил-КоА еноил-КоА. Б. Карнитинацилтрансфераза I.

3. -кето-ацил-КоАацетил-КоА+ацил-КоА. В. Тиолаза (-кетотиолаза).

–  –  –

16. Сравните процессы -окисления и биосинтеза ЖК, подобрав соответствия.

1. Регуляторный фермент ацетил-КоА- А. – окисление.

карбоксилаза.

2. Регуляторный фермент ацил-КоА- Б. Биосинтез жирных кислот.

дегидрогеназа.

3. Регуляторный фермент В. Оба процесса.

пальмитатсинтаза.

4. Активатор регуляторного фермента

– цитрат.

5. Регуляторный фермент карнитинацилтрансфераза 1.

6. Ингибитор регуляторного фермента

– малонил-КоА.

–  –  –

29. Активация синтеза кетоновых тел не происходит, когда:

1. Концентрация инсулина в крови повышена.

2. Концентрация ЖК в крови повышена.

3. Скорость синтеза ГМГ-КоА в митохондриях увеличивается.

4. Скорость - окисления в митохондриях печени выше нормы.

30. Активация синтеза кетоновых тел не происходит, когда:

1. Скорость реакций ЦТК в печени выше нормы.

2. Концентрация ЖК в крови повышена.

3. Скорость синтеза ГМГ-КоА в митохондриях увеличивается.

4. Скорость - окисления в митохондриях печени выше нормы.

31 Холестерин пищи поступает в кровоток в составе:

1. Хиломикронов.

2. Смешанных мицелл.

3. ЛПОНП.

4. Комплекса с альбумином

5. Остаточных хиломикронов.

32. Холестерин:

1. Синтезируется в печени.

2. Не входит в хиломикроны.

3. Является субстратом холестеролэстеразы.

4. Субстрат реакции, приводящей к образованию дезоксихолевой кислоты.

33. Холевая кислота:

1. Синтезируется в печени

2. Входит в хиломикроны.

3. Является субстратом холестеролэстеразы.

4. Субстрат реакции, приводящей к образованию дезоксихолевой кислоты.

34. Выберите положения, неправильно характеризующие свойства 7-гидроксилазы:

1. Катализирует начальную реакцию превращения холестерина в желчные кислоты.

2.. Индуцируется холестерином.

3. Окисляет холестерин с участием О2 и НАДФН.

4. Обеспечивает введение ОН-группы в положение 12 полициклического ядра.

35. В результате снижения в печени активности 7-гидроксилазы:

1.Уменьшится количество желчных кислот в организме.

2. Снизится активность ТАГ-липазы.

3. Нарушится переваривание и всасывание жиров 4.. Возрастет вероятность развития желчнокаменной болезни и атеросклероза.

36. Синтез кетоновых тел активируется, когда в митохондриях печени:

1.Скорость окисления ацетил-КоА в ЦТК снижена.

2.Концентрация свободного НSКоА повышена.

3.Скорость -окисления снижена.

4.Скорость реакции, катализируемой сукцинил-КоА-ацетоацетат-КоА-трансферазой, повышена.

.

37. Основное количество холестерина из кишечника в кровь транспортируется в составе:

1. ЛПВП3.

–  –  –

40. Выберите механизмы, которые используются в организме для изменения активности ГМГ-КоА-редуктазы:

1.Аллостерическая регуляция.

2.Диссоциация олигомера на регуляторные и каталитические протомеры.

3.Фосфорилирование и дефосфорилирование.

4.Частичный протеолиз.

5.Изменение количества фермента.

–  –  –

45. У пациента со сниженной активностью липопротеинлипазы:

1. Увеличено содержание только хиломикронов плазмы крови.

2. Увеличено содержание плазменных хиломикронов и ЛПОНП.

3. Увеличена концентрация ЛПНП.

4. Увеличена концентрация ЛПВП и ЛПНП.

5. Увеличена концентрация только ЛПВП.

–  –  –

48. -гидроксибутират:

1. Основной источник энергии для мозга в абсорбтивный период.

2.. При увеличении его концентрации в крови развивается ацидоз.

3. Источник энергии в печени при голодании.

4. Источник энергии в скелетных мышцах при голодании.

49. Не верно утверждение, что арахидоновая кислота в организме:

1.Является предшественником в синтезе простагландинов.

2.Находится в основном в -положении молекул фосфолипидов.

3.Подвергается перекисному окилению.

4.Может синтезироваться в организме из пальмитиновой кислоты.

5.Может синтезироваться в организме из линолевой кислоты.

6.Является предшественником в синтезе тромбоксанов.

7. Является предшественником в синтезе простациклинов.

50. Ацилирование холестерина, катализируемое ЛХАТ, активно протекает в:

1. ЛПВП.

2. ЛПНП.

3 ЛПОНП.

4.Хиломикронах.

51. Верно, что:

1.ХМ синтезируются в жировой ткани и транспортируют ТАГ в кровь.

2.ЛПВП образуются из ЛНП в кровотоке под действием липопротеинлипазы.

3.ЛПОНП являются предшественниками ЛПНП.

4.ЛПВП конкурируют с ЛПОНП за связывание с рецепторами на поверхности клеток

5.ЛПВП2 путем контактного переноса отдают эфиры ХС другим ЛП крови.

52. У пациента со сниженной активностью ЛП-липазы::

1.Увеличено содержание только хиломикронов плазмы крови.

2.Увеличено содержание плазменных хиломикронов и ЛПОНП.

3.Увеличена концентрация ЛПНП.

4.Увеличена концентрация ЛПВП и ЛПНП.

5.Увеличениа концентрация только ЛПВП

53. У пациентов, имеющих генетический дефект апо В-100, значительно повышен уровень ЛПНП крови. Главная причина этого:

1.Нарушение взаимодействия ЛПНП с ЛПНП-рецепторами.

2.Генетический дефект, который привел к повышенному синтезу ЛПНП.

3. Низкая активность липопротеинлипазы.

4. Неспособность ЛПНП активировать транспорт холестерина в ЛПВП.

5.Невозможность эндоцитоза после взаимодействия ЛПНП с ЛПНП-рецепторами.

–  –  –

62. ЛПВП выполняют функции:

1. Участвуют в транспорте экзогенного холестерина.

2. Поставляют апопротеины другим липопротеинам крови.

3. Участвуют в обратном транспорте холестерина в печень.

4 Снабжают ткани холестерином.

63. Группа веществ, синтезирующихся почти всеми типами клеток и вызывающих как гормоны местного действия эффект по аутокринному или паракринному механизму, называется —

64. В мембране клетки из арахидоновой кислоты под действием фермента липоксигеназы.

образуются.

65. Синтез кетоновых тел происходит в митохондриях печени из________________.

66. Ферменты, гидролитически расщепляющие строго определенные связи фосфолипидов —

67. Образование фонда холестерина в организме происходит за счет: поступления с пищей и синтеза из ____________

.

68. Ключевой реакцией синтеза холестерина является превращение ГМГ-КоА в мевалонат, катализируемое ферментом_________________..

69.. Хиломикроны транспортируют холестерин по маршруту кишечник

–  –  –

71. Способность липидно-белковых комплексов передавать в ткани содержащийся в липопротеинах свободный холестерин —.

72. К кетоновым телам относятся - -гидроксибутират, ацетон и _______________

.

73. При декарбоксилировании ацетоуксусной кислоты образуется_________________

74. Повышение уровня кетоновых тел в крови называется _________________

.

75. Появление кетоновых тел в моче называется ________________ -.

Раздел 7. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

1. Плазматические мембраны клеток разной специализации различаются

1. Составом липидов.

2. Соотношением глико- и фосфолипидов.

3. Количеством белков.

4. Составом белков.

5. Содержанием холестерина.

–  –  –

8. Транслоказа:

1. Участвует в переносе различных нуклеотидов.

2. Осуществляет эквивалентный обмен ионами по заряду.

3. Обеспечивает митохондрии АДФ.

4. Нарушение работы транслоказы приведет к снижению синтеза АТФ.

5. Производит неэквивалентный обмен нуклеотидами.

9. Процесс поглощения клеткой жидкости и растворенных в ней веществ, называется ______________.

10. Перенос вещества из среды в клетку вместе с частью плазматической мембраны, называется:

1. Эндоцитоз.

2. Пиноцитоз.

3. Активный симпорт.

4. Простая диффузия.

11. Для пассивного транспорта:

1. Используется энергия, полученная при расщеплении белков.

2. Используется энергия, полученная при расщеплении углеводов.

3. Используется энергия, полученная при расщеплении липидов.

4. Не используется энергия вообще.

12. Основу любой мембраны составляет двойной ________ слой.

13. Какими свойствами обладают мембранные липиды:

1. Гидрофобными.

2. Гидрофильными.

3. Амфифильными.

14. Составьте схему передачи сигнала, который воспринимается мембранными рецепторами, расставив в нужной последовательности утверждения.

1. Образование вторичного посредника (цАМФ, цГМФ, ИФ3 и т.д.).

2. Активация посредником белков, которые оказывают влияние на внутриклеточные процессы.

3. Взаимодействие рецептора с сигнальной молекулой.

4. Активация мембранного фермента.

–  –  –

18. Укажите вещества, защищающие организм от действия активных форм кислорода:

1. Ионы металлов.

2. Антиоксиданты.

3. Оксиданты.

4. Все выше перечисленное.

19. Реакция прямого включения в субстрата молекулярного кислорода катализируется:

1. Оксигеназами.

2. Оксидазами.

3. Дегидрогеназами.

4. Оксидоредуктазами.

–  –  –

2. Трипсин разрывает пептидные связи, образованные

1. Карбоксильными группами фен и тир

2. Карбоксильными группами арг и лиз

3. Аминогруппами фен и тир

4. Аминогруппами арг и лиз

3. Химотрипсин разрывает пептидные связи, образованные:

1. Аминогруппами фен и тир

2. Аминогруппами лиз и арг

3. Карбоксильными группами фен и тир

4. Карбоксильными группами лиз и арг

4. Карбоксипептидаза А гидролизует пептидную связь с С-конца пептида, образованную аминокислотой:

1. Фенилаланином

2. Серином

3. Гистидином

4. Метионином

–  –  –

К Na+ -зависимым переносчикам аминокислот через мембрану относятся системы 7.

по переносу:

1. Глутамата, аспартата

2. Пролина, оксипролина,метионина

3. Лизина, аргинина

4. Лейцина, изолейцина

8. Аминотрансферазы катализируют реакцию

1. Внутримолекулярного дезаминирования

2. Декарбоксилирования

3. Переаминирования

4. Восстановительного аминирования

9. В реакцию трансаминирования не вступают:

–  –  –

10. Трансаминирование является:

1. Первой стадией дезаминирования большинства аминокислот

2. Промежуточной реакцией цикла трикарбоновых кислот

3. Последней стадией катаболизма аминокислот

4. Промежуточной реакцией декарбоксилирования аминокислот

11. Коэффициентом де Ритиса называют:

1. Соотношение активностей АсАТ/АлАТ

2. Соотношение активностей АсАТ/амилаза

3. Соотношение активности АлАТ/амилаза

4. Соотношение активности АлАТ/АсАТ

12. Окислительное дезаминирование аминокислот приводит к образованию:

1. альфа-оксикислот

2. альфа-кетокислот

3. бета-оксикислот

4. альдегидокислот 13.. Кофактором глутаматдегидрогеназы является:

–  –  –

19. Глутаминаза почек активируется при:

1. Алкалозе

2. Ацидозе

3. Алкаптонурии

4. Фенилкетонурии

20. Единственным источником лизина для организма человека являются:

1. Белки собственного организма

2. Белки пищи

3. Реакции трансаминирования с -кетокислотами

4. Реакции непрямого дезаминирования

21. Мочевина синтезируется:

1. В печени и почках

2. Только в печени

3. Только в почках

4. В почках и кишечнике

22. Какой из перечисленных ферментов орнитинового цикла локализован в митохондриях:

1. Карбамоилфосфатсинтаза I

2. Аргиназа

3. Аргининосукцинатсинтетаза

4. Аргининосукцинатлиаза

23. Источником второго атома азота в мочевине является:

1. Глутамат

2. Аспартат

3. Аргинин

4. Орнитин

24. Синтез карбамоилфосфата для синтеза мочевины идет в:

–  –  –

25. В источнике энергии в качестве АТФ для своей работы нуждается:

1. Аргиназа

2. Аргининосукцинатлиаза

3. Карбамоилфосфатсинтетаза I

4. Орнитинкарбамоилтрансфераза

26. Повышенное содержание мочевины в сыворотке крови отмечается при:

1. Усиленном распаде тканевых белков

2. Значительном поражении паренхимы печени

3. Повышении уровня сахара крови

4. Увеличении активности карбамоилфосфатсинтазы I

27. Цитруллинемия проявляется рвотой, нарушением сознания, судорогами.

Наследственный дефект какого из указанных ферментов орнитинового цикла является причиной этих нарушений:

1. Карбамоилфосфатсинтаза I

2. Орнитинкарбамоилтрансфераз

3. Аргининосукцинатсинтетаза

4. Аргининосукцинатлиаза

28. Подберите для каждой аминокислоты соответствующую -оксокислоту, которая образуется при трансаминировании:

1. аланин

2. глутамат

3. аспартат

Соответствия:

А. -кетоглутаровая кислота Б. пируват В. оксалоацетат

29. На каждый оборот орнитинового цикла расходуется:

1. два моль АТФ

2. две макроэргические связи

3. четыре моль АТФ

4. Четыре макроэргические связи трех моль АТФ

30. Укажите регуляторные ферменты орнитинового цикла:

1. карбомаилфосфатсинтетаза 1

2. орнитинкарбамоилтрансфераза

3. аргининосукцинатсинтетаза

4. аргининосукцинатлиаза

5. аргиназа

31. Азот из тканей в печень транспортируется в виде:

1. аммиака

2. аргинина

3. глутамина

4. аланина

32. Фермент орнитинового цикла аргиназа, в качестве кофактора содержит:

1. ионы Mn2+ или Mg2+

2. ионы Mn2+ или Са2+

3. ионы Mn2

4. ионы Mg2+

33. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты при участии гаммаглутамильного цикла затрачивается:

1. два моль АТФ

2. четыре моль АТФ

3. три моль АТФ

4. два моль АТФ и один моль UNA

34. Активация панкреатических ферментов осуществляется с помощью:

1. ковалентной модификации

2. ограниченного протеолиза

3. изменения вторичной структуры

4. присоединения низкомолекулярных веществ

35. Из перечисленных ферментов выберите те, которые синтезируются в поджелудочной железе:

1. аминопептидаза

2. трипсин

3. эластаза

4. дипептидаза

5. химотрипсин

36. Соляная кислота синтезируется:

1. обкладочными клетками желудка

2. добавочными клетками

3. и теми и другими

37. Синтез соляной кислоты стимулируют:

1. гистамин

2. адреналин

3. серотонин

4. гастриксин

38. Аминотрасферазы в качестве кофермента содержат:

1. ФАД

2. ФМН

3. НАД+

4. Пиридоксальфосфат

39. Непрямое дезаминирование аминокислот осуществляется:

1. аминотрансферазой

2. глутаминдегидрогеназой

3. аминотрансферазой и глутаминдегидрогеназой

4. дегидратазой

40. Выберите утверждения, правильно характеризующие фермент глутамилтрансферазу:

1. является гликопротеином

2. локализован в цитозоле клеток

3. катализирует процесс всасывания аминокислот в кишечнике

4. катализирует перенос глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую аминокислоту

41. Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится преимущественно в виде:

1. мочевины

2. глутамина

3. аланина

4. лизина

42. Укажите реакции орнитинового цикла протекающие в митохондриях гепатоцитов:

1. образование карбамоилфосфата

2. образование аргининосукцината

3. образование цитрулина

4. образование аргинина

43. Биологическая роль аминокислот в организме - их использования в синтезе:

1. гема

2. белков

3. биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот

4. жирных кислот и жира

5. глюкозы

44. Из перечисленных состояний выберите те, при которых наблюдается:

1. положительный азотистый баланс

2. отрицательный азотистый баланс

3. азотистое равновесие

–  –  –

45. Выберите группу, к которой можно отнести следующие ферменты:

1. трипсин

2. пепсин

3. аминопептидаза

4. химотрипсин

5. карбоксипептидаза А. Эндопептидазы Б. Экзопептидазы

46. Соляная кислота желудочного сока:

1. денатурирует белки пищи

2. создает оптимум рН для работы пепсина

3. активирует пепсин аллостерическим путем

4. вызывает частичный протеолиз пепсиногена

47. Ферменты трансаминазы:

1. Взаимодействуют с двумя субстратами

2. используют пиридоксальфосфат как кофермент

3. используют АТФ как источник энергии

4. локализованы в цитозоле и митохондриях клеток

5. катализируют необратимую реакцию

48. Для реакции непрямого дезаминирования необходимы коферменты, производные витаминов:

1. В1

2. В6

3. РР

4. С

5. Н

49. При нарушении орнитинового цикла в крови повышается содержание:

1. аланина

2. орнитина

3. глутамина

4. аммиака

50. Какая из перечисленных аминокислот наиболее активно подвергается окислительному дезаминированию:

1. глутаминовая кислота

2. лейцин

3. лизин

4. Валин

51. У пациента с генетическим дефектом аргининосукцинатсинтетазы, будет повышено содержание следующего метаболита:

1. фумарата

2. аргинина

3. цитрулина

4. орнитина

52. Назовите аминокислоту – предшественника биогенного амина:

–  –  –

53. Укажите способ инактивации биогенного амина:

1. Окислительное дезаминирование

2. Трансаминирование

3. Восстановительное дезаминирование

4. Гидролитическое дезаминирование

54. ГАМК является:

1. Активатором ферментов ЖКТ

2. Тормозным медиатором ЦНС

3. Активатором синтеза глутамата

4. Продуктом дезаминирования глутамата

55. Фенилкетонурия развивается при снижении активности:

1. Тирозиназы меланоцитов

2. Оксидазы гомогентидиновой кислоты

3. Фенилаланингидроксилазы

4. Тирозингидроксилазы

56. Остатки каких аминокислот участвуют только в гликонеогенезе:

–  –  –

57. Анаплеротические реакции ведут к:

1. Синтезу мочевины

2. Синтезу метаболитов общего пути катаболизма

3. Синтезу АТФ

4. Синтезу глутамина

58. Тетрагидрофолиевая кислота участвует в реакциях:

1. Одноуглеродных фрагментов

2. Ацетильных групп

3. Электронов

4. Протонов

59. Активной формой метионина является:

–  –  –

60. Тирозин выступает предшественником:

1. Дофамина

2. Меланина

3. Фенилаланина

4. Фенилпирувата 61..При болезни Паркинсона снижена активность:

1. Тирозингидроксилазы

2. Тирозиназы

3. Фенилаланингидроксилазы

4. Диоксигеназы гомогентидиновой кислот

62. Причиной альбинизма является:

1. Врожденный дефект тирозиназы

2. Недостаток ДОФА-декарбоксилазы

3. Недостаток тирозингидроксилазы

4. Врожденный дефект фенилаланингидроксилазы

63. Алкаптонурия вызвана:

1. Дефектом фенилаланингидроксилазы

2. Дефектом диоксигеназы гомогентизиновой кислоты

3. Дефектом тирозингидроксилазы

4. Дефектом ДОФА-декарбоксилазы

64. Серотонин является:

1. Продуктом дезаминирования гистидина

2. Продуктом декарбоксилирования триптофана

3. Продуктом декарбоксилирования гистидина

4. Продуктом дезаминирования триптофана

65. ГАМК образуется при:

1. Декарбоксилировании орнитина

2. Дезаминировании орнитина

3. Декарбоксилировании глутамата

4. Дезаминировании глутамата

66. Гистамин образуется при:

1. Декарбоксилировании лизина в тучных клетках

2. Декарбоксилировании гистидина в тучных клетках

3. Дезаминировании гистидина в тучных клетках

4. Дезаминировании лизина в тучных клетках

67. Для синтеза карнозина необходимы:

–  –  –

1. Уменьшает амплитуду сокращения скелетных мышц

2. Увеличивает амплитуду сокращений скелетных мышц

3. Замедляет АТФ-азную активность миозина

4. Ускоряет процесса старения человека.

69. Оксид азота – NO:

–  –  –

73. Аминокислота тирозин:

1. синтезируется из триптофана

2. используется для синтеза нейромедиаторов

3. используется для синтеза катехоламинов

4. необходим для синтеза меланина в меланоцитах

5. является условно заменимой аминокислотой 74. Креатин:

1. синтезируется в печени

2. образуется из аргинина и лизина

3. не синтезируется при дефиците SAM

4. в печени превращается в креатинфосфат, имеющую макроэргическую связь

5. в мышцах подвергается действию креатинкиназы

75. В каких процессах используются безазотистые остатки аминокислот. Подберите соответствия:

1. Глюконеогенез

2. Кетогенез

3. Оба процесса

–  –  –

79. Катаболизм фениланина начинается с реакции:

1. декарбоксилирования

2. трансметилирования

3. дегидрирования

4. гидроксилирования

5. трансаминирования 80. Дополните схему недостающими компонентами:

–  –  –

82. Какие процессы будут нарушены при гиповитаминозе фолиевой кислоты:

1. синтез аланина

2. образование SAM

3. превращение серина в глицин

4. катаболизм глицина

–  –  –

А. тирозинаминотрансфераза Б. диоксигеназа гомогентизиновой кислоты В. фенилаланинаминотрансфераза Г. диоксифенилаланиндекарбоксилаза 84.

Нарушением каких превращений могут вызываться следующие заболевания:

1. альбинизм

2. алкаптонурия

3. миксидема (гипотиреоз)

4. фенилкетонурия

–  –  –

А. синтезируется из тирозина Б. в биосинтезе участвует SAM В. при недостатке развивается болезнь Паркинсона Г. В процессе инактивации участвует SAM

–  –  –

87. Аминокислота цистеин:

1. не синтезируется в организме

2. синтезируется из глюкозы

3. синтезируется из метионина

4. частично заменимая аминокислота

–  –  –

А. развивается в результате генетического дефекта диокигеназы гомогентизиновой кислоты Б. развивается в результате генетического дефекта фенилаланингидроксилазы В. развивается при дефиците фолиевой кислоты Г. возникает в результате нарушения метаболизме тирозина 89.

Тетрагидрофолиевая кислота:

1. синтезируется в почках

2. в своем составе содержит парааминобензойную кислоту и глутамат

3. участвует в метаболизме одноуглеродных фрагментов

4. необходима для синтеза биогенных аминов 90. Выберите утверждения, характеризующие функции гистамина в организме:

1. тормозной медиатор головного мозга

2. вызывает расширение сосудов

3. повышает проницаемость капилляров

4. стимулирует секрецию слюны и желудочного сока

5. вызывает сокращение гладкой мускулатуры

–  –  –

А. медиатор воспаления Б. тормозной медиатор высших отделов мозга В. образуется в реакции декарбоксилирования Г. нарушение синтеза приводит к болезни Паркинсона

–  –  –

2. Для острой перемежающейся порфирии характерно увеличение содержания в моче:

1. Порфобилиногена

2. Уропорфириногена 1

3. Уропорфириногена 3

4. Копропорфирина

3. Порфирины являются промежуточными метаболитами синтеза:

–  –  –

4. Какие продукты обмена порфиринов выводятся с мочой в норме:

1. Копропорфирины

2. Уропорфирины

3. Аминолевулиновая кислота

4. Порфобилиноген

5. При какой форме желтухи выявляется положительная реакция мочи на желчные пигменты:

1. Только при паренхиматозной желтухе

2. Только при обтурационной желтухе

3. желтуха новорожденных

4. При паренхиматозной и обтурационной желтухах

6. При каком типе желтухи гипербилирубинемия связана с повышением только фракции «непрямого» билирубина:

1. Паренхиматозной

2. Обтурационной.

3. Гемолитической

4. Врожденной желтухе новорожденных

7. Какое соединение называют «непрямым» билирубином:

1. Биливердин

2. Вердогемоглобин

3. Билирубиндиглюкоронид

4. Билирубин, связанный с белками

8. Эритропоэтическая порфирия характеризуется:

1. Повышенным содержанием «прямого» билирубина в крови

2. Повышенным содержанием «непрямого» билирубина в крови

3. Фотодерматозом

4. Фотодерматозом и розовым окрашиванием зубов

9. Всасывание железа снижается при наличии:

–  –  –

10. Гемохроматоз – это:

1. Повышенное отложение железа в виде ферритина

2. Повышенное отложение железа в виде гомоседерина

3. Повышенное содержание трансферрина в крови

4. Пониженная скорость всасывания железа в кишечнике

11. К гликопротеинам плазмы крови относятся:

–  –  –

14. При гемохроматозе:

1. Ферритин превращается в гомосидерин

2. Гомосидерин превращается в ферритин

3. Трансферрин превращается в гомосидерин

4. Гомосидерин превращается в трансферрин

15. Сигналом к распаду эритроцитов служит:

1. Увеличение содержания сиаловых кислот в мембране эритроцитов

2. Снижение содержания гемоглобина в эритроците

3. Увеличение содержания гемоглобина в эритроците

4. Снижение содержания сиаловых кислот в мембране эритроцитов

16. Гемолитическая желтуха – это результат:

1. Пониженного гемолиза эритроцитов

2. Интенсивного гемолиза эритроцитов

3. Повышенного синтеза билирубиндиглюкортикоида

4. Пониженного синтеза билирубиндиглюкортикоида

17. Причиной «физиологической» желтухи новорожденных является:

1. Пониженный синтез билирубина

2. Повышенная активность УДФ-глюкоронилтрансферазы

3. Пониженная активность УДФ-глюкоронилтрансферазы

4. Генетический дефект УДФ-глюкоронилтрансферазы

18. Всасывание железа повышается при наличии в пище:

–  –  –

22. Причинами гемохроматоза могут быть:

1. недостаточность синтеза ферритина

2. интенсивная лактация

3. частые переливания крови

4. повышенное всасывание железа в кишечнике

5. снижение активности ферментов синтеза гема Ответ: 1,3,4

23. Подберите соответствия:

1. Трансферрин

2. Ферритин

3. Оба

4. Ни один А. гликопротеин плазмы крови Б. содержит 4 моль гема В. содержит негемовое железо Г. имеется несколько изоформ в разных тканях 24. Выберите неверное утверждение. Железодефицитные анемии могут возникать при:

1. систематических кровопотерях

2. повышения свертываемости крови

3. снижении синтеза трансферрина

4. беременности

5. недостатке железа в пище

–  –  –

А. повышается концентрация при паренхиматозной желтухе Б. продукт конъюгации с глюкуроновой кислотой В. образуется при катаболизме глобина Г. транспортируется с кровью в комплексе с альбумином

–  –  –

29. Билирубин поступает в гепатоциты путем:

1. простой диффузии

2. АТФ-зависимого транспорта

3. облегченной диффузии

4. пассивного антипорта

30. Расставьте в правильной последовательности промежуточные метаболиты синтеза гема:

1. 5-аминолевулиновая кислота

2. гидроксиметилбилан

3. сукцинил-КоА и глицин

4. уропорфириноген 1

5. копропорфириноген 1

6. протопорфирин IX

7. порфибилиноген

8. Гем

–  –  –

А. депонирует железо в печени и костном мозге Б. аккумулирует избыток железа В. содержит восстановленное железо Г. содержит негемое железо

32. Выберите утверждения, правильно характеризующие синтез гема:

1. предшественники – глицин и сукцинил-КоА

2. происходит в эритроцитах

3. регулируется гемом и гемоглобином

4. Гем индуцирует синтез аминолевулинатсинтазы

5. Гем индуцирует синтез глобина

–  –  –

А. ингибитор – гем Б. пиридоксальфосфатзависимый фермент В. требует затрат АТФ Г. катализирует синтез порфобилиногена Ответ: 1 – Б, 2 – Г, 3 – А, 4 – В

34. Железо в организме:

1. необходимо для синтеза гемопротеидов

2. депонируется в виде ферритина

3. транспортируется церулоплазмином

4. избыток аккумулируется гемосидерином

5. транспортируется гемоглобином

–  –  –

36. Билирубин, образованный в клетках РЭС (селезенки и печени):

1. хорошо растворим в воде

2. транспортируется в комплексе с альбумином

3. называют неконъюгированным билирубином

4. называют «прямым» билирубином

37. Секреция конъюгированного билирубина в желчь идет по механизму:

1. простой диффузии

2. активного транспорта

3. облегченной диффузии

4. пассивного антипорта

38. Поступление железа из энтероцитов в кровь зависит от:

1. скорости синтеза в них белка апоферритина

2. количества железа в крови

3. скорости синтеза в печени трансферрина

4. содержания аскорбиновой кислоты в пище

39. Синтез апоферритина и рецепторов трансферрина:

1. регулируется на уровне транскрипции этих белков

2. зависит от содержания железа в клетке

3. регулируется на уровне трансляции

4. зависит от концентрации железа в крови

–  –  –

41. При повышении содержания железа в клетке:

1. ускоряется трансляция апоферретина

2. замедляется трансляция апоферретина

3. тормозится синтез рецепторов трансферрина

4. ускоряется синтез рецепторов трансферрина

42. При низком содержании железа в клетке:

1. замедляется трансляция апоферретина

2. ускоряется трансляция апоферретина

3. тормозится синтез рецепторов трансферрина

4. ускоряется синтез рецепторов трансферрина Раздел 10. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ТОКСИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ.

1. Выберите положения, которые правильно характеризуют "микросомальное"окисление:

1. «Микросомальное» окисление происходит в гладком ЭПР печени и других органах, а также митохондриях коры надпочечников и половых желез

2. НАДН не является донором водорода для реакции «микросомального»

окисления.

3. Главные ферменты системы – цитохромы а, а3

4. Для образования гидроксильной группы в модифицируемом гидрофобном веществе используется атом кислорода молекулы воды

2. Фазы метаболизма ксенобиотиков включают в себя:

1. Дегидрирование ксенобиотика

2. Гидролиз макроэргических связей

3. Гидроксилирование ксенобиотика с помощью моноаминооксидазы

4. Гидроксилирование ксенобиотика

3. Витамин Е как антиоксидант:

1. Отдает электроны свободным радикалам жирных кислот

2. Входит в состав каталазы

3. Входит в состав пероксидазы

4. Находится в цитоплазме клеток

4. Конъюгация - как фаза метаболизма ксенобиотиков включает в себя:

1. Взаимодействие с глутатионом.

2. Взаимодействие с пероксидом

3. Взаимодействие с ионом железа II

4. Взаимодействие с гидроксильным радикалом

5. Активные формы кислорода могут образовываться в результате:

1. Гидролиза пищевых продуктов.

2. Всасывания продуктов переваривания

3. В результате последовательного одноэлетронного восстановления молекулярного кислорода в клетке

4. В результате переноса электронов на глутатион

6. Бактерицидное действие фагоцитирующих лейкоцитов обусловлено:

1. Образованием активных форм кислорода

2. Активацией ферментов антиоксидантной системы

3. Усилением продукции гемоглобина

4. Уменьшением потребления кислорода

7. Металлотионеин - это:

1. Кофактор дегидрогеназ

2. Гемопротеин

3. Белок, участвующий в обезвреживании тяжелых металлов.

4. Белок, участвующий в обезвреживании серосодержащих веществ

8. Резкое повышение каталазы крови наблюдается при:

1. Железодефицитной анемии

2. бетта-таласемии.

3. Малой бетта-таласемии

4. Гемоглобинурии

9. Микросомальные монооксигеназы - это:

–  –  –

10. В микросомальную систему входят:

1. Только мембранные белки

2. Только белки растворимые в цитозоле

3. И те и другие

4. Только митохондриальные

11. Цитохром Р450 - это гемопротеин, содержащий центр связывания:

–  –  –

12. Выберите утверждения, правильно характеризующие цитохром В5

1. гемсодержащий белок

2. является "заякоренным" белком в липидном бислое мембраны ЭР

3. медьсодержащий белок

4. фиксирован в определенном месте цитозоля

13. Важнейшим свойством ферментов микросомального окисления является:

1. Абсолютная субстратная специфичность

2. Стереоспецифичность.

3. Широкая субстратная специфичность.

4. Отсутствие субстратной специфичности

14. Регуляция активности микросомальной системы окисления осуществляется:

1. На уровне транскрипции

2. На уровне трансляции

3. На уровне активации аминокислот

4. На уровне репликации

15. К индукторам микросомального окисления относят:

1. Липофильные соединения

2. Гидрофильные соединения

3. Неорганические соединения

4. Все перечисленное

16. Глутатионтрансферазы - это ферменты, которые:

1. Связывают глутатион с водой

2. Связывают глутатион с гидрофобным веществом

3. Связывают глутатион с глюкозой

17. Фенобарбитал активирует синтез:

–  –  –

19. Установите соответствие:

1. Повышается концентрация при паренхиматозной желтухе

2. Продукт конъюгации с глюкуроновой кислотой

3. Образуется при катаболизме глобина.

4. Транспортируется кровью в комплексе с альбумином

–  –  –

20. Установите соответствие:

1. Повышается концентрация при гемолитической желтухе

2. В составе желчи секретируется в кишечник.

3. В норме в небольшом количестве содержится в моче

Вариантов соответствий:

A. Билирубин B. Билирубинглюкоронид C. Уробилиноген D. Стеркобилиноген.

E. Уробилин.

21. В работе системы микросомального окисления принимают участие:

–  –  –

22. Обезвреживанию подвергаются:

1. Продукты гниения аминокислот, образующихся в кишечнике

2. Продукты катаболизма гема

3. Лекарственные вещества.

4. Кетоновые тела

5. Катехоламины.

23. Установите соответствие:

1. Обезвреживается в орнитиновом цикле.

2. Образуется в мочевом пузыре под действие гидролаз.

3. Продукт метаболизма плесни

–  –  –

24. Установите соответствие:

1. Образуется под действием метилтрансферазы

2. Конечный продукт обезвреживания аспирина.

3. Канцероген.

Вариантов соответствий:

A. Билирубинглюкоронид.

B. Метилгистамин C. Эпоксид бензантрацена.

D. Индоксилсульфат.

E. Глюкоронид салициловой кислоты

25. Установите соответствие:

1. Проканцероген.

2. Участвует в реакции коньюгации

3. Под действием микросомальной системы окисления образует продукт, вызывающий рак мочевого пузыря

4. Промежуточный продукт обрезвеживания – эпоксид

–  –  –

27. Установите соответствие:

1. Окисляется цитохром В5-редуктазой

2. Восстанавливает железо цитохрома В5

3. Катализирует гидроксилирование ксенобиотика (RH).

–  –  –

31. Подберите соответствия ферментов участвующих в процессе конъюгации и активных форм метаболитов:

А. глутатионтрансфераза Б. УДФ-глюкуронилтрансфераза В. Сульфотрансфераза Г. Ацетилтрансфераза Д. Метилтрансфераза

–  –  –

33. Выберите утверждения правильно характеризующие ОН-радикал:

1. способен диффундировать через мембраны

2. вызывает разрыв нитей ДНК

3. вызывает ПОЛ

4. источником могут служить ферменты оксидазы 34. Фермент глутатионпероксидаза:

1. инактивирует гидропероксиды липидов

2. в качестве кофермента содержит молибден

3. восстанавливает пероксиды с помощью глутатиона

4. способен обезвреживать все виды АФК

–  –  –

42. Подберите к каждому пути превращений салициловой кислоты, отмеченному цифрами, соответствующий способ обезвреживания, обозначенный буквами:

А. Конъюгация с глюкуроновой кислотой Б. Конъюгация с глицином В. Гидроксилирование Г. Конъюгация с глутатионом Д. Трансметилирование

–  –  –

45. Для утилизации токсичного ацетальдегида необходимы ферменты:

1. алькогольдегидрогеназа

2. альдегидооксидаза

3. ацетальдегиддегидрогеназа

4. каталаза

–  –  –

6. Из перечисленных пар азотистых оснований выберите комплементарные пары, обеспечивающих формирование вторичной структуры ДНК и РНК:

1. А-У

2. А-Т

3. Г-Ц

4. Ц-А

5. У-Г

Вариантов соответствий:

A. Характерно только для ДНК B. Характерно только для РНК C. Характерно для обеих НК D. Нехарактерно ни для одной НК

7. Какие связи обеспечивают формирование первичной и вторичной структуры нуклеиновых кислот?

–  –  –

Вариантов соответствий:

A. Характерны для первичной структуры B. Характерны для вторичной структуры C. Характерны для обоих типов структур D. Не характерны ни для одной из них

8. Какие особенности строения не характерны для вторичной структуры ДНК?

1. Построена из двух полинуклеотидных цепей.

2. Цепи антипараллельны.

3. Цепи параллельны

4. Обе цепи закручены в спираль, имеющую общую ось.

5. Азотистые основания комплементарны друг другу.

9. Укажите полноту гибридизации препаратов ДНК, выделенных из разных структур:

1. Из органов и тканей одного организма

2. Из тканей разных особей одного вида

3. Из различных тканей организмов,принадлежащим разным видам

4. Из одних и тех же тканей организмов,принадлежащим разным видам.

Вариантов соответствий:

A. Совершенные гибриды B. Несовершенные гибриды

10. Выберите положения, неверно характеризующие функции АТФ в организме:

1.Продукт окислительного фосфорилирования.

2.Источник энергии при связывании аа-т-РНК с рибосомой.

3.Субстрат аденилатциклазы.

4.Донор фосфата в реакциях, катализируемых протеинкиназами.

5.Источник энергии для транспорта веществ путем облегченной диффузии.

11. Молекула ДНК более стабильна, чем молекула РНК. Какая из функциональных групп РНК подвергается нуклеофильной атаке в присутствии гидроксильных ионов фосфата?

–  –  –

13. Выберите положения, правильно характеризующие свойства ксантиноксидазы:

1. В рабочую часть фермента входит производное витамина РР.

2. Одним из продуктов реакции является Н2О2.

3. Фермент катализирует две последовательно-необратимые реакции.

4. Фермент обладает абсолютной специфичностью

14. Выберите положения, правильно характеризующие свойства КФС II:

1. Фермент локализован в цитозоле клеток.

2. Субстратами КФС II является СО2, NH3 и 2 молекулы АТФ.

3. Продукт реакции-карбамоилфосфат является макроэргическим соединением.

4. Фермент катализирует обратимую реакцию.

15. Сравните свойства двух ферментов: КФС I, участвующей в синтезе мочевины и КФС

II, вовлеченной в образование УМФ de NOVO:

–  –  –

Вариантов соответствий:

A. Локализован в митохондриях.

B. Катализирует синтез карбамоилфосфата.

C. Использует в качестве источника энергии 1 молекулу АТФ.

D. Донором азота в катализируемой реакции является ГЛН.

16. Подобрать соответствие:

–  –  –

20. Указать последовательность работы ферментов при превращении d ЦДФ в d ТМФ:

1. Серингидроксиметилтрансфераза.

2. Дигидрофолатредуктаза.

3. d ЦДФ-дезаминаза.

4. Тимидилатсинтаза.

21. Какие из перечисленных противоопухолевых препаратов ингибируют реакции, обозначенные цифрами:

1. Образование d ТМФ из d УМФ

2. Образование d АДФ из АДФ

3. Восстановление тиоредоксина

4. Образование Н4-фолата из Н2-фолата

–  –  –

26. Методом молекулярной гибридизации можно установить, что ДНК:

1. всех органов и тканей одного организма идентична

2. тканей разных особей и одного вида практически идентична

3. комплементарна РНК, выделенной из той же ядерной фракции

4. гомологичных тканей разных видов организмов идентична 27. Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет:

1. водородных связей

2. ионных связей

3. сложноэфирных связей

4. гидрофобных взаимодействий

–  –  –

30. Выберите верные утверждения:

1. В каждой хромосоме содержится одна длинная молекула ДНК

2. В В-форме ДНК сдвиг оснований относительно друг друга и угол поворота спирали между парами оснований, зависит от того, какие нуклеотиды в последовательности соседствуют между собой.

3. Вторичная структура ДНК представлена двойной левозакрученной спиралью, полинуклеотидные цепи в которой антипараллельны

4. На 5-конце цепи ДНК находится свободная ОН-группа, а на 3-конце – фосфатная группа 31. Выберите верные утверждения:

1. пищевые пурины и пиримидины являются незаменимыми факторами питания

2. пиримидиновые основания, не успевшие поступить в энтероциты, под действием микрофлоры кишечника распадаются до аммиака, углекислого газа, -аланина и аминоизобутирата

3. нуклеотиды, образующиеся при внутриклеточном разрушении нуклеиновых кислот, не могут использоваться для повторного синтеза и утилизируются

4. в расщеплении нуклеиновых кислот принимают участие ДНК-азы и РНК-азы панкреатического сока.

32. Нуклеотиды ДНК соединены в одну цепь:

1. Через остаток фосфорной кислоты одного нуклеотида и 3’-остатка дезоксирибозы другого.

2. Через остаток фосфорной кислоты одного нуклеотида и азотного основания другого.

3. Через остатки фосфорной кислоты соседних нуклеотидов.

4. Через остатки дезоксирибозы соседних нуклеотидов.

33. Дополните схему превращения аденина в АДФ недостающими компонентами, подобрав к цифрам соответствующие буквы:

–  –  –

36. В активно делящихся клетках возрастает скорость превращения тимидина в dTMP.

Выберите компоненты, необходимые для протекания этой реакции:

1. пиримидиндифосфорибозилтрансфераза

2. ФРДФ

3. АТФ

4. тимидилатситоаза

5. тимидилаткиназа

–  –  –

1. ФРДФ является донором фосфорибозильной части нуклеотида

2. используется карбамоилфосфат, образующийся в матриксе митохондрий

3. аспартат является донором атомов азота и углерода гетероциклического кольца

4. донором одного из атомов углерода является формил-Н4-фолат

–  –  –

49. Применение аллопуринола при лечении гиперурикемии, основано на:

1. ингибировании ксантиноксидазы

2. ингибировании ФРДФ синтетазы

3. увеличении растворимости мочевой кислоты в плазме

4. ингибирование аминдофосфорибозилтрансферазы

50. Одна цепь ДНК имеет последовательность CAGTTAGC, определите комплементарный фрагмент второй цепи:

1. CGATTGAC

2. GTCAATCG

3. TAGCCAGT

4. GCUAACUG

51. Большинство белков кодируется в следующей фракции ДНК:

1. уникальных последовательностях

2. часто повторяющих последовательностях

3. умеренно повторяющих последовательностях

4. теломерной части ДНК Раздел 12. БИОСИНТЕЗ БЕЛКА. РЕГУЛЯЦИЯ.

1. Белки, образующие октамерный комплекс с ДНК, называемый нуклеосомой?

1. Гистоны.

2. Белки спираль-поворот-спираль.

3. Белки «лейциновой молнии».

4. Белки типа цинковых пальцев

2. Особо конденсированная форма ДНК, из клеток высших эукариот называется:

1. Гетерохроматин.

2. Эухроматин.

3. Недоступная для транскрипции

4. Способная связывать РНК-полимеразу.

3. Репрессия генов гетерохроматина не обеспечивается:

1. Пространственной укладкой ДНК.

2. Метилированием дезоксицитидина.

3. Связыванием с гистонами и образованием нуклеосом.

4. Группой негистоновых HMG белков.

4. Ферменты топоизомеразы важны в репликации ДНК, так как они:

1. Раскалывают фрагменты Оказаки.

2. Ослабляют спирализацию ДНК.

3. Понижают количество белков-гистонов.

4. Синтезируют первый фрагмент РНК.

5. Функцию раскручивания двойной спирали ДНК в репликационной вилке у E. Coli выполняет:

1. Хеликаза

2. Праймаза.

3. Рестриктаза.

4. SSB-белки.

6. Выберите ферменты репликации, участвующие в образовании 3’, 5’фосфодиэфирной связи:

1. ДНК-хеликаза.

2. ДНК-лигаза

3. ДНК-топоизомераза I

4. ДНК-топоизомераза II

7. Укажите фермент, который релаксирует как (+), так и (-) сверхвитки у эукариот:

1. Топоизомераза I.

2. Топоизомераза II.

3. ДНК-праймаза.

4. Полимераза бетта.

8. Что не входит в состав репликативного комплекса E. coli?

1. Лидирующая цепь.

2. Запаздывающая цепь.

3. РНК-полимеразы I, III.

4. Праймаза.

5. SSB-белок

6. Теломераза

9. Какая из ДНК-полимераз может инициировать образование дочерних цепей ДНК у эукариот:

1. ДНК-полимераза альфа.

2. ДНК-полимераза бетта.

3. ДНК-полимераза дельта.

4. ДНК-полимераза эпсилон.

10. Та дочерняя цепь, которая синтезируется с перерывами, называется:

1. Затравочная цепь (праймерная).

2. Отстающая цепь (запаздывающая).

3. Теломера.

4. Ведущая цепь (лидирующая).

11. Короткие цепи ДНК, связанные с РНК-праймерами на запаздывающей цепи называются:

1. Фрагментами Оказаки.

2. Репликонами.

3. Нулевой суперспиралью.

4. Промотором

12. Укажите фермент, который использует энергию гидролиза АТФ для расплетание двойной спирали ДНК:

1. ДНК-хеликаза

2. ДНК-праймаза.

3. ДНК-полимераза

4. ДНК-топоизомераза I.

13. Какой фермент разрывает и сшивает заново цепи ДНК, не используя энергию АТФ?

1. ДНК-топоизомераза I.

2. Хеликаза.

3. ДНК-лигаза.

4. Теломераза.

14. Белки, связывающиеся с одноцепочечной ДНК в репликативной вилке:

1. SSB-белки.

2. Н1 гистон.

3. Гистон октамер.

4. Кислые белки.

15. Ферменты, ответственные за синтез ДНК как при репликации, так и при репарации у эукариот:

1. ДНК-полимераза альфа

2. ДНК-полимераза бетта

3. ДНК-полимераза гамма

4. ДНК-лигаза

16. Активный участок хромосомы, участвующий в репликации, представляет собой Yобразную структуру называемую:

1. Репликативная вилка.

2. Прайсосома.

3. Репликон.

4. Ориджин.

17. У E.coli новосинтезированная ДНК длиной 1000-2000 нуклеотидов, называется:

1. Фрагменты Оказаки.

2. Ведущая цепь

3. Отстающая цепь.

4. Праймер.

18. Фермент, который сшивает разрывы в ДНК, во время синтеза ДНК или ее репарации называется:

1. ДНК – N – гликозидаза

2. ДНК – лигаза.

3. ДНК – эндонуклеаза.

4. Инсертаза.

19. Та дочерняя цепь ДНК, которая при репликации синтезируется непрерывно, называется:

1. Ведущая цепь (лидирующая).

2. Отстающая цепь (запаздывающая).

3. Затравочная цепь (праймерная).

4. Фрагменты Оказаки

20. Если ДНК-полимераза ошибается при образовании пары оснований, то ошибка исправляется специальной системой:

1. Коррекции неправильного спаривания 2. «Обратимыми нуклеазами».

3. Топоизомеразами I, II, III.

4. АП-эндонуклеазой

21. Какой из ферментов узнает в ДНК дезаминированные основания и катализирует их гидролитическое отщепление от дезоксирибозы:

1. АП – эндонуклеаза

2. ДНК – гликозидаза.

3. ДНК - полимераза бетта.

4. ДНК – лигаза

22. Поставьте в правильной последовательности события, происходящие при репарации:

1. Определение места повреждения.

2. Достройка поврежденной цепи.

3. Соединение неповрежденного и вновь синтезированного участка ДНК.

4. Удаление поврежденного участка.

23. Депуринизация ДНК обнаруживается и удаляется:

1. ДНК – N – гликозидазами.

2. ДНК – инсертазой.

3. ДНК – полимеразой бетта

4. ДНК – лигазой.

24. Выберите типы повреждений, которые устраняются ферментами репарации ДНК:

1. Дезаминированные нуклеотиды.

2. Димеры тимина.

3. Комплементарная пара поврежденных нуклеотидов

4. Продукты депуринизации нуклеотидов

25. Укажите виды ферментативной активности у ДНК полимеразы альфа:

1. Эндонуклеазная.

2. Экзонуклеазная.

3. Полимеразная.

4. Праймазная.

26. Укажите, какими видами ферментативной активности обладает ДНК-полимераза бетта:

1. Эндонулеазная.

2. Экзонуклеазная.

3. Полимеразная.

4. Праймазная.

27. Дефекты в репарационной системе приводят к возникновению:

1. Пигментная ксеродерма.

2. Сахарный диабет

3. Подагра.

4. Синдром Леша - Нихена.

28. Все перечисленное является компонентами хроматина, кроме:

1. Белок.

2. РНК.

3. Углевод.

4. ДНК

29. Распространенное изменение в ДНК, возникающее в результате разрыва Nгликозидных связей азотистого основания с дезоксирибозой, называется:

–  –  –

30. Подберите соответствия репарационных ферментов и выполняемой ими функции:

А. узнавание и удаление измененной части цепи ДНК Б. ресинтез удаленного участка В. сшивание разрыва, оставшегося в цепи ДНК

Соответствия:

1. ДНК-репарирующие нуклеазы

2. ДНК-лигаза

3. ДНК-полимераза

31. При спонтанном дезаминировании цитозина в одной из цепей ДНК появился урацил. Какие ферменты участвуют в устранении этого повреждения:

–  –  –

32. Большая часть спонтанных изменений в ДНК быстро ликвидируется за счет процесса исправления, называемого_____________________

33. Модификация гистоновых белков, стимулирующая конденсацию хроматина:

1. Ацетилирование

2. Убихитинилирование

3. Фосфорилирование

4. АДФ-рибозилирование

34. При утрате ДНК-полимеразой E. coli (3’ 5’)-экзонуклеазной активности:

1. снижается скорость синтеза ДНК, но не его точность

2. снижается скорость синтеза ДНК и его точность

3. повышается точность и снижается скорость синтеза ДНК

4. повышается скорость синтеза ДНК и точность

35. Действие репаративной системы, зависящей от метилирования, основано на том, что:

1. обе цепи в один момент времени являются метилированными по разным нуклеотидным остаткам

2. метильные группы есть в родительской цепи, но отсутствуют в растущей цепи

3. родительская и дочерняя цепи в один момент времени не имеют метильных групп

36. Для разрыва и сшивки заново цепей ДНК ферментом топоизомеразой I:

1. требуется энергия АТФ

2. требуется энергия ГТФ

3. требуется энергия АТФ и ГТФ

4. не требуется затрат энергии

37. Для инициации синтеза ДНК на отстающей цепи нужны короткие праймеры, возникающие благодаря работе фермента:

1. ДНК-полимеразы

2. ДНК-полимеразы

3. ДНК-полимеразы

4. ДНК-полимеразы

38. Расставьте уровни структурной организации хроматина в порядке увеличения его конденсации:

1. Хромосома

2. Нить нуклеосом

3. Нуклеосомное волокно

4. Петли

5. Соленоид

6. Мини-диски

39. Гистоны – белки:

1. богатые лизином и аргинином

2. богатые аргинином и пролином

3. имеют небольшой молекулярный вес

4. имеют большой отрицательный заряд

40. Выберите верные утверждения:

1. Направление движения РНК-полимеразы зависит от связывания с промотором

2. В любом месте двойной спирали ДНК только одна цепь ДНК обычно используется как матрица

3. выбор матричной цепи зависит от дополнительных белковых факторов

4. В клетках бактерий транскрипцию РНК всех классов осуществляет РНКполимераза одного типа, тогда как в клетках эукариот используются три разных типа РНК-полимераз.

41. Выберите верные утверждения:

1. Синтез ДНК в направлении от 5’ к 3’-концу означает, что удлинение цепи происходит за счет присоединения дезоксинуклеозидтрифосфатов к свободной 3’-ОН-группе

2. SSB-белки - держат две цепи ДНК разделенными, закрывая тем самым азотистые основания для комплементарного спаривания.

3. Полуконсервативная репликация происходит, так что новые двухцепочечные молекулы ДНК оказываются составленными из одной старой и одной новой цепи.

4. Для разрыва и сшивки заново цепей ДНК ферментом топоизомеразой I не нужена АТФ

42. Эти ферменты репликации можно рассматривать как «обратимые нуклеазы», которые создают либо кратковременный одноцепочечный разрыв (тип I), либо кратковременный двухцепочечный разрыв (тип II)____________________

43. Выберите утверждения, правильно характеризующие процесс репликации:

1. протекает в ядре клетки

2. происходит в G1-фазу клеточного цикла

3. происходит с использованием нуклеотидтрифосфатов

4. требуется участие репликативного комплекса

5. протекает с затратой энергии дНТФ

–  –  –

46. Ионизирующее облучение, действующее на ДНК, вызывает следующий результат:

1. дезаминирование цитозинов

2. формирование тиминовых димеров

3. нарушениефосфодиэфирных связей

4. вставка дополнительных основных пар в ДНК

47. Геном эукариот не имеет:

–  –  –

48. Выберите правильное утверждение:

1. РНК –полимераза I синтезирует пре м- РНК;

2. РНК –полимераза III синтезирует р- РНК;

3. РНК –полимераза II синтезирует т- РНК;

4. Ни один из выше перечисленных ответов.

49. Транскрипты, образуемые РНК – полимеразой II выходят из ядра в виде молекул:

–  –  –

52. Выберите правильное описание м- РНК, поступающей из ядра в цитоплазму:

1. Является полным транскриптом соответствующих генов

2. Имеет более короткую полинуклеотидную цепь, чем первичный транскрипт

3. При молекулярной гибридизации с ядерной ДНК дает совершенные гибриды

4. Имеет интроны в полинуклеотидной цепи

53. Сплайсинг м-РНК связан с:

1. Вырезанием интронов и соединением экзонов

2. Участием мя-РНК

3. Образованием сплайсомы

4. Эндоплазматическим ретикулулом

54. Выберите правильные характеристики His-оперона, подобрав соответствующие пары:

1. Образуется при участи ферментов Е1-Е10

2. В комплексе с гистидином имеет высокое сродство оператору

3. Участвует в регуляции синтеза гистидина у бактерий

4. Специфически взаимодействует с промотором

–  –  –

55. Выберите положения, правильно отражающие события в Lac-опероне при высоких концентрациях лактозы (аллолактозы):

1. Лактоза (аллолактоза) связывается с белком репрессором

2. РНК - не способна присоединяться к промотору

3. Комплекс лактозы (аллолактозы) с белком-репрессором не присоединяется к оператору

4. Не синтезируются ферменты, структура которых закодирована в генах данного оперона

5. Белок-репрессор присоединяется к оператору

6. РНК- полимераза транскрибирует структурные гены

7. Синтезируются ферменты, закодированные в структурных генах данного оперона

56. Выберите положения, правильно характеризующие отдельные участки Lac-оперона, подобрав соответствующие пары:

1. Белок, конформация которого меняется под влиянием лактозы (аллолактозы)

2. Определенная нуклеотидная последовательность, способная связываться с белком – репрессором

3. Участок ДНК, который при повышении концентрации лактозы в среде присоединяет РНК – полимеразу

4. Совокупность структурных генов, кодирующих функционально взаимосвязанные белки, и регуляторная зона, определяющая частоту транскрипции структурных генов

5. Участок ДНК, в структуре которого закодирована информация о белкерепрессоре

–  –  –

59. В клетках бактерий транскрипцию РНК всех классов осуществляет РНКполимераза одного типа, тогда как в клетках эукариот используются три разных типа РНК-полимераз

1. верно

2. неверно

60. Согласно гипотезе неоднозначного соответствия, спаривание оснований происходит путем образования связи между основанием в первом положении кодона и основанием в третьем положении антикодона.

1. верно

2. неверно

61. Генетический код называют _____________________, потому что большинство аминокислот представлено более чем одним кодоном.

62. Участок в молекуле тРНК, основания которого образуют пары с комплементарной последовательностью из трех нуклеотидов в мРНК, называют _________________________

–  –  –

65. Особенности транскрипции у эукариот:

1. Оператор, как таковой, отсутствует.

2. Существуют дополнительные факторы транскрипции.

3. Перед терминатором располагаются структурные гены, или цистроны.

4. Синтез всех видов РНК осуществляется одним и тем же ферментом

5. Для узнавания и прочного связывания РНК-полимеразы с промотором необходимо присутствие -фактора

6. РНК-полимеразы различаются количеством субъединиц, их аминокислотным составом, и зависимостью от катионов магния и марганца.

–  –  –

73. Подберите соответствие к каждому механизму регуляции транскрипции у прокариот:

А. Негативная индукция Б. Негативная репрессия В. Позитивная репрессия Г. Позитивная индукция

Варианты соответствий:

1. белок активатор, соединяясь с лигандом, выключает оперон

2. белок активатор, соединяясь с лигандом, включает оперон

3. белок репрессор, соединяясь с лигандом, выключает оперон

4. белок репрессор, соединяясь с лигандом, включает оперон

74. Подберите соответствия к следующим вариантам ответов:

А. Синтезируется в ядре Б. Комплементарна матрице В. Не содержит интронов Г. На 5-конце имеет триплет –ССА

Варианты соответствий:

1. пре – мРНК

2. зрелая мРНК

3. обе

4. ни одна

75. Активность РНК-полимеразы регулируется с помощью:

1. ТАТА- фактора

2. Факторов инициации

3. SSB – белков

4. Факторов элонгации

76. Белок, который кодируется геном – регулятором в гистидиновом опероне:

1. синтезируется в клетках с постоянной скоростью

2. для связывания с оператором требует затрат энергии

3. При образовании комплекса с гистидином приобретает способность связываться с оператором

4. имеет сродство к оператору

77. В His-опероне при низких концентрациях гистидина в среде выращивания:

1. гистидин не связывается с белком – репрессором

2. белок – репрессор не имеет сродства к оператору

3. РНК – полимераза присоединяется к промотору

4. транкрибируются структурные гены

5. количество ферментов, участвующих в синтезе гистидина, снижается

78. В ходе ковалентных модификаций происходит образование:

1. кэпа на 5-конце

2. на 3-конце, последовательности – ССА

3. множества спирализованных участков

4. поли А –последовательности на 3 - конце

5. минорных нуклеотидов

–  –  –

80. Точечная мутация в ДНК в виде замены может привести к образованию белка:

1. неизмененной структуры

2. имеющего замену по одной кислоте

3. укороченного по сравнению с неизменной молекулы

4. удлиненного на одну аминокислоту

81. Возможными причинами возникновения мутаций могут быть:

1. ошибки репликации

2. повреждение ДНК УФ или ионизирующей радиацией

3. воздействие алкилирующих агентов

4. дефекты в работе ДНК-репарирующего комплекса

5. все перечисленное верно

82. У E.coli около 4000 генов, а у человека 50000. Выберите процессы, которые могут привести к увеличению качественного разнообразия генов:

1. удвоение генов и независимые мутации в копиях

2. более высокий уровень транскрипции

3. сохранение мутантных копий в геноме

4. альтернативный сплайсинг первичных транскриптов

5. рекомбинантные перестройки генетического материала

83. Крупный многокомпанентный рибонуклеопротеиновый комплекс, осуществляющий сплайсинг первичного транскрипта, называется____________

84. Соединение молекул рРНК с рибосомными белками происходит в ядре, в крупной хорошо различимой структуре, называемой ____________________.

85. Стимуляция транскрипции путем связывания белков-регуляторов называется:

1. позитивная регуляция

2. негативная регуляция

3. рекомбинантная регуляция

86. Белок, подавляющий транскрипцию Lac-оперона, связываясь с определенной последовательностью ДНК, называется:

1. репрессором

2. индуктором

3. энхансером

4. сайленсером

–  –  –

88. Какие изменения в структуре белка вызывает замена одного нуклеотида в кодоне с изменением смысла кодона (миссенс-мутация):

1. Происходит замена одной аминокислоты на другую

2. Происходит укорочение белка на одну аминокислоту

3. Происходит укорочение белка на несколько аминокислот

4. Синтезируется пептид со «случайной» последовательностью аминокислот

89. Какие изменения в структуре белка вызывает нонсенс-мутация при замене одного нуклеотида в кодоне:

1. Белок не изменен



Pages:   || 2 |



Похожие работы:

«УТВЕРЖДЕНА Приказом председателя Комитета контроля медицинской и фармацевтической деятельности Министерства здравоохранения и социального развития Республики Казахстан от "06" января 2016 г. № N000003 Инструкция по медицинскому применению лекарственного средства Стелара® Торговое назва...»

«ХИРУРГИЯ ПОЗВОНОЧНИКА 4/2013 (С. 17–22) © С.В. Колесов и др., 2013 Хирургическое лечение деформации позвоночника при ахондроплазии С.В. Колесов, А.А. Снетков, М.Л. Сажнев Центральный институт травматологии и ортопедии им. Н.Н. Приорова, Москва Представлены два клинических примера хирургического Surgical Treatment for Spine Deformit...»

«http://Setelavka.Ru Препараты одобрены и разрешены к применению Министерством здравоохранения Российской Федерации, зарегистрированы в Федеральном реестре, разрешены к применению Институтом питания РАМН совместно с РИА Н, Роскомсанэпиднадзором, апробированы на Кафедре...»

«И.В. Гайворонский, Т.5. Петрова АНАТОМИЯ ЗУБОВ ЧЕЛОВЕКА т 'ш м ш ш яь& ж т® № Р о с с и я, СПб, +7(812)322-9257;322-9258 (факс) Е -т аіІ: а а з @ е ІЫ.з р Ь.з и ; ап @ е ІЬ і.зр Ь.зи Книга-почтой: 1 9 1 1 8 6, СПб, а / я 4 4 "ЭЛБИ" ш ш лм т лы ш И.В.Гайворонский, Г.И.Ничипорук іиіГ Ъ кирмю м Ь И едпчкпода КЛИНИЧЕСКА...»

«mini-doctor.com Инструкция Памиред лиофилизат для раствора для инфузий, по 30 мг во флаконах №1 ВНИМАНИЕ! Вся информация взята из открытых источников и предоставляется исключительно в ознакомительных целях. Памиред лиофилизат для раствора для инфузий, по 30 мг во...»

«Министерство здравоохранения Кыргызской Республики Республиканский диагностический центр Республиканская станция переливания крови Лаборатория ИФА, ПЦР-анализа ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ПОЛИМЕРАЗНОЙ ЦЕПНОЙ РЕАКЦИИ (ПЦР) В КЛИНИЧЕСКОЙ ПРАКТИКЕ Методические рекомендации Бишкек 2000 В методических рекомендаци...»

«И.Г. Нетесова, М.Р. Бобкова Внутрилабораторный контроль качества неколичественных методов ИФА Информационно-методическое пособие Новосибирск-Москва, 2011 ББК 28 Н57 Авторы выражают благодарность за неоценимую пом...»

«mini-doctor.com Инструкция Интагра IC таблетки, покрытые оболочкой, по 25 мг №1 ВНИМАНИЕ! Вся информация взята из открытых источников и предоставляется исключительно в ознакомительных целях. Интагра IC таблетки, покрытые оболочкой, по 25 мг №1 Действующее вещество: Силдена...»

«361 Медицина УДК 311.3:616.98.578.828 НIV ББК Р194.87к95 Л.В. СТЕКОЛЬЩИКОВ ВИЧ-ИНФЕКЦИЯ В ЧУВАШСКОЙ РЕСПУБЛИКЕ СРЕДИ НАСЕЛЕНИЯ ТРУДОСПОСОБНОГО ВОЗРАСТА Ключевые слова: ВИЧ-инфекция, заболеваемость, распространенность, трудоспособный возраст. Дан прогноз распространенности ВИЧ-инфекции среди населен...»

«Серия ПРОБЛЕМЫ И ПРОТИВОРЕЧИЯ В НЕОНАТОЛОГИИ ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ И ПИТАНИЕ 978-5-98657-036-5 ГЕМАТОЛОГИЯ, ИММУНОЛОГИЯ И ИНФЕКЦИОННЫЕ БОЛЕЗНИ 978-5-98657-037-2 ГЕМОДИНАМИКА И КАРДИОЛОГИЯ 978-5-98657-038-9 ЛЕГКИЕ НОВОРОЖДЕННЫХ 978-5-98657-039-6 НЕВРОЛОГИЯ 978-5-98657-041-9 НЕФРОЛОГИЯ...»

«Министерство сельского хозяйства Российской Федерации Департамент научно-технологической политики и образования ФГБОУ ВО "Красноярский государственный аграрный университет" Институт прикл...»

«mini-doctor.com Инструкция Энап 20 Hl таблетки №60 (10х6) ВНИМАНИЕ! Вся информация взята из открытых источников и предоставляется исключительно в ознакомительных целях. Энап 20 Hl таблетки №60 (10х6) Действующее вещество: Эн...»

«№ 1 2015 г. 14.00.00 медицинские науки УДК 612.6-053.2(571.14) ЦЕНТИЛЬНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ОСНОВНЫХ ПАРАМЕТРОВ ФИЗИЧЕСКОГО РАЗВИТИЯ ПОДРОСТКОВ 15-17 ЛЕТ Г. НОВОСИБИРСКА Е. П. Тимофеева1, Т. И. Рябиченко1,2, Г. А. Скосырева2, Т. В. Карцева1...»

«СБОРНИК клинических задач по специальности Лечебное дело ПЕДИАТРИЯ • Проблемно-ситуационные задачи 1. Мальчику 8 месяцев. Жалобы на вялость ребенка, снижение аппетита, неустойчивый стул. Ребенок от 5 беременности, протекавшей благоприятно, срочных 2 родов (масса – 3700 г, длина-50 см). Период новорожденно...»

«МОСКОВСКИЙ ПСИХОТЕРАПЕВТИЧЕСКИЙ ЖУРНАЛ,2004,№3 ДИАЛЕКТИКА ЖЕЛАНИЯ И ЗАПРОСА В КЛИНИКЕ ЖЕНЩИНЫ С "ДЕРЬМОМ"(ОТ СИМПТОМА ОБСЕССИВНОГО К СИМПТОМУ ИСТЕРИЧЕСКОМУ) НУНЕ КАРАГЕЗЯН "Чтобы освободить речь субъекта, мы вводим его в язык его ж...»

«МАЙ 2013 Тема номера – Планирование медицинских кадров1 Многим странам бывает трудно обеспечить адекватное распределение имеющихся кадровых ресурсов здравоохранения (КРЗ), а легкость, с которой медицинские работники перемещаются из одной страны в другую, осложняет планирован...»

«Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Астраханская государственная медицинская академия" Минздравсоцразвития Ро...»

«ЦИСПЛАТИН, ЛЕЙКОВОРИН И 5-ФТОРУРАЦИЛ В ЛЕЧЕНИИ АНТРАЦИКЛИНРЕЗИСТЕНТНОГО РАКА МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ Сачивко Н.В., Жаврид Э.А., Ходина Т.В. ГУ НИИО и МР им. Н.Н. Александрова, Минск, Беларусь Ключевые слова: метастатический рак молочн...»

«ГОУ ВПО "Иркутский государственный медицинский университет Минздравсоцразвития" Кафедра общей хирургии с курсом урологии УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ ДЛЯ ВНЕАУДИТОРНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТОВ ПО ОБЩЕЙ ХИРУРГИИ, обучающихся по...»

«Министерство здравоохранения республики беларусь УТВЕРЖДАЮ Первый заместитель министра здравоохранения В.В. Колбанов 21 июня 2005 г. Регистрационный № 99–0702 оЦенка каЧества МедиЦинскоЙ...»

«Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет" Министерства здравоохранения Российской Федерации Учебно-методическое пособие по фармакологии (с рецептурой) для сту...»

«МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УО "ВИТЕБСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ОРДЕНА ДРУЖБЫ НАРОДОВ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ" ДОСТИЖЕНИЯ ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ, КЛИНИЧЕСКОЙ МЕДИЦИНЫ И ФАРМАЦИИ Материалы 70-ой научной сессии сотрудников университета 28-29 января 2015 года ВИТЕБС...»

«№ 6 2012 г. 14.00.00 медицинские и фармацевтические науки УДК 616.853.6:616.89-008.485 ВИСОЧНАЯ ЛИЧНОСТЬ И АДДИКЦИИ Ц. П. Короленко, Т. А. Шпикс ГБОУ ВПО "Новосибирский государственный медицинский университет" Минздравсоцразвития (г. Новосибирс...»

«Учебная деятельность кафедры неврологии, мануальной терапии и рефлексотерапии Главной задачей кафедры неврологии, мануальной терапии и рефлексотерапии является последипломное образование врачей, обучение в годичной интернатуре, двухгодичной клинической ординатуре и аспирантуре по специальностям "неврология" и "мануальная терапи...»

«ВОЛГОГРАДСКИЙ НАУЧНО-МЕДИЦИНСКИЙ ЖУРНАЛ 2/2012 Показатели воспроизводимости и повторяемости метода количественного определения соединения РУ-1205 в диапазоне линейной зависимости площади хроматографического пика от концентрации растворов (M ± m) Внутридневные колебания Воспроизводимость Концентрация, Повторяемость, % концентрации, м...»

«236 НАУЧНЫЕ ВЕДОМОСТИ К ;,Я Серия Медицина. Фармация. 2013. № 4 (147). Выпуск 21 УДК 5 8 Ш Ш :5 8 2.9 2 9.4 Ш 5.2 ’8 6 Ш 0.6 ) ВЕРОЯТНЫЕ ФИЛОГЕНЕТИЧЕСКИЕ СВЯЗИ ВИДОВ РОДА ДУБРОВНИК TEUCRIUM L. (СЕМ.LAMIACEAE LINDL.)...»

«Шахбазова Виолетта Анатольевна ОЦЕНКА ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРЕКОНЦЕПЦИОННОЙ ПОДГОТОВКИ В УЛУЧШЕНИИ ИСХОДОВ БЕРЕМЕННОСТИ И РОДОВ У ЖЕНЩИН С ЭКТОПИЕЙ ШЕЙКИ МАТКИ 14.01.01акушерство и гинекология Диссертация на соискание ученой степени кандидата медицинских наук Науч...»

«ФАРМАЦИЯ И ФАРМАКОЛОГИЯ Научно-практический журнал Периодичность 6 номеров в год 5 (6) сентябрь-октябрь Свидетельство регистрации СМИ: ПИ № ФС 77 – 53041 от 04.03.2013 Главный редактор Пет...»

«ГБОУ ВПО Министерства здравоохранения России СИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ НА ПРАВАХ РУКОПИСИ ЗАЙЦЕВ ИВАН СЕРГЕЕВИЧ ПОВТОРНЫЕ ОПЕРАЦИИ ПРИ АЛЬВЕОКОККОЗЕ 14.01.17 – Хирургия Диссертация на соискание ученой степени кандидата медицинских наук Научный руководитель: заслуженный деятель науки России, доктор медицинских...»







 
2017 www.doc.knigi-x.ru - «Бесплатная электронная библиотека - различные документы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.